معلومة

18.4: نظرة عامة على استقلاب الأحماض الأمينية ودور العوامل المساعدة - علم الأحياء

18.4: نظرة عامة على استقلاب الأحماض الأمينية ودور العوامل المساعدة - علم الأحياء


We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

تحلل الأحماض الأمينية

لقد رأينا كيف تتم إزالة النيتروجين من الأحماض الأمينية لإنتاج اليوريا أو NH4+ في قسم الفصل السابق. كل شيء مترابط مما يجعل دراسة التمثيل الغذائي شاقة ولكنها رائعة أيضًا ، حيث تحاول الكائنات الحية استخراج كل الطاقة وذرات بناء الجزيئات من المستقلب وتقليل النفايات.

فيما يلي بعض السمات الرئيسية لتقويض الأحماض الأمينية التي سيقدمها قسم الفصل.

  • يتم تحويل بعضها إلى بيروفات ، وهو المنتج النهائي لتحلل السكر ومفاعل بدء تكوين السكر. ومن ثم ، فإن هذه الأحماض الأمينية جلوكوجينيك;
  • يتم تحويل بعضها إلى acetoacetate-CoA و أو acetyl-CoA. يمكن تحويل كلاهما إلى أجسام كيتونية (أسيتو أسيتات / بيتا هيدروكسي بوتيرات) لذلك تعتبر الكيتون. نظرًا لأن كاربوني مجموعة الأسيتيل من أسيتيل CoA يُفقدان على أنهما CO2 في دورة TCA ، ولا يوجد عكس لتفاعل البيروفات ديهيدروجينيز (pyr → acetyl-CoA) ، لا يمكن استخدام acetyl-CoA المتكون من تحلل الأحماض الأمينية لإنشاء الجلوكوز بطريقة صافية ؛
  • يتم استقلاب بعضها لتشكيل وسيطة TCA. منذ إضافتهم في صافي تتناسب مع دورة TCA ولا تزيل المجموعة الحالية من وسيطة TCA ، فيمكنها إنتاجها صافي تشكيل جزيئات مباشرة أو غير مباشرة يمكن استخدامها لإنتاج الجلوكوز. تسمى تفاعلات الدخول هذه إلى TCA التي تغذي أو تضيف إلى وسيطة TCA ردود الفعل اللاسائلية (التجديد). ومن ثم هذه الأحماض الأمينية هي أيضا جلوكوجينيك.
  • بعضها له طرق متعددة للتحلل ويمكن أن ينتج كلاً من أسيتيل CoA والبيروفات ، لذا فهي كذلك كل من الجلوكوجني والكيتوني.

لنكن أكثر وضوحًا:

  • الكيتون البحت: فقط Leu و Lys (الأحماض الأمينية الوحيدة التي يبدأ اسمها بـ إل وعليك أن تفعل إلأكثر من ذلك لأن هناك فقط 2 من الأحماض الأمينية في هذه الفئة)
  • كلاهما: 5 تشمل العطريات - Trp و Tyr و Phe - و Ile / Thr
  • جلوكوجينيك بحت: الباقي

تلميحات عامة حول ما إذا كان الحمض الأميني هو الجلوكوجين و / أو الكيتون يمكن اشتقاقه من بنيتهما.

الأحماض الأمينية الكيتونية كليًا أو جزئيًا: الأحماض الأمينية باستثناء Arg التي تحتوي على سلسلة مستمرة من 3 ذرات كربون أو أكثر في سلاسل جانبية وبالتالي ، فإن "الدهون الشبيهة" أكثر هي الكيتون أو الكيتون / الجلوكوجينيك. وتشمل هذه Lys و Leu و Ile والأحماض الأمينية العطرية Phe و Trp و Tyr واستبعاد Val. (ملاحظة: Thr ، الذي يعتبر من الكيتونات والغلوكوجينيك ، لا يتناسب مع هذه القاعدة).

شكل ( PageIndex {1} ): أحماض أمينية كيتوجينيك كليًا أو جزئيًا

أحماض أمينية جلوكوجينية بحتة (لمركبات Pyr و / أو TCA الوسيطة: أي الأحماض الأمينية ينتج أي وسيط. باستثناء الجلايسين ، من السهل جدًا تذكره. عدد الكربون في الوسيط المتكون هو نفس عدد الكربون في أطول سلسلة في الحمض الأميني.

هذه الأحماض الأمينية تشكل 5C TCA وسيط ألفا كيتوجلوتارات (2-أوكسوجلوتارات)

شكل ( PageIndex {2} ): أحماض أمينية جلوكوجينية تم تحويلها إلى 5C α-ketoglutarate (2-oxoglutarate)

تشكل هذه الأحماض الأمينية إما سكسينات وسيط 4C TCA أو أوكسالو أسيتات. الأحماض الأمينية ذات ذرات 4C المؤكسدة في السلسلة المستمرة تنتج أوكسالاسيتات (وهو مؤكسد أكثر من السكسينات) ، بينما تنتج أقلها أكسدة حمض السكسينات (وهو أقل من أوكسال أسيتات)

شكل ( PageIndex {3} ): أحماض أمينية جلوكوجينية تم تحويلها إلى أوكسالو أسيتات 4 سي وسكسينات

تشكل هذه الأحماض الأمينية 3C ، Ser ، Ala و Cys ، جنبًا إلى جنب مع الاستثناء Glycine

شكل ( PageIndex {4} ): أحماض أمينية جلوكوجينية تم تحويلها إلى 3 سي بيروفات

هنا شكل كامل يلخص كل شيء أعلاه!

شكل ( PageIndex {5} ): ملخص لمنتجات تكسير الأحماض الأمينية

مع القليل من المساعدة من أصدقائي: العوامل المساعدة وتقويض الأحماض الأمينية

عدد لا يحصى من تكسير وصنع وإعادة ترتيب ذرات الكربون في هدم الأحماض الأمينية أمر شاق. كما هو الحال مع جميع التفاعلات ، يجب أن يكون هناك مسار لتدفق الإلكترونات وتثبيت حالات الانتقال والوسائط حتى تحدث التفاعلات. تحدث جميع طرق التحفيز (الحفز العام / القاعدي ، الحفاز التساهمي / المحب للنووية ، التحفيز الأيوني الكهروستاتيكي / المعدني ، التثبيت التفضيلي للحالة الانتقالية. ومع ذلك ، فإن بعض التفاعلات تحتاج إلى إضافة "مساعدين" أو "عوامل مساعدة" لتسهيل تدفق الإلكترون والزخارف الصغيرة المكوكية ( من الإلكترونات في تفاعلات الأكسدة والاختزال إلى مجموعات الميثيل في الميثيلاز) من جزيء إلى آخر. لقد رأينا الدور المهم لفوسفات البيريدوكسال في عمليات النقل / نقل الأمينو في القسم السابق. في سياقات مختلفة:

  • العوامل المساعدة - الجزيئات أو الأيونات الصغيرة غير البروتينية (الأيونات ثنائية التكافؤ ، أيونات المعادن الانتقالية وعناقيد الحديد / الحديد على سبيل المثال) التي يجب أن ترتبط بالإنزيم ، ولكن بمجرد ربطها عادةً ما تبقى ثابتة. أي أنهم لا ينفصلون أثناء الدورة التحفيزية. على سبيل المثال ، يجب أن يرتبط PLP مبدئيًا بـ enyzme ، ولكن بعد ذلك يصبح مرتبطًا تساهميًا من خلال قاعدة Schiff من خلال مجموعة epsilon amino لـ Lys في الموقع التحفيزي. قد يتم تبديل هذا الارتباط مع ركيزة الأحماض الأمينية الواردة ، على سبيل المثال ، ولكن الإصلاحات في الدورة التحفيزية بحيث يظل الإنزيم يعمل.
  • مساعد الانزيم - عامل مساعد عضوي مشتق من الفيتامينات ، مقارنة بالأيونات غير العضوية ، على سبيل المثال. الإنزيم المساعد هو اسم تاريخي سيئ لا يزال قائما.
  • مجموعه اطراف صناعيه - عادة ما يكون هذا الإنزيم إما مرتبطًا تساهميًا (مثل PLP) أو مرتبطًا بشكل غير تساهمي مع انخفاض Kد (مثل FAD / FADH2- تحتوي على إنزيمات) أن تبقى مقيدة
  • الركيزة - ترتبط هذه كركيزة (على سبيل المثال NAD+) ، والمغادرة كمنتجات (على سبيل المثال NADH).

فيما يلي جدول بالعوامل المساعدة اللافلزية الشائعة.

العامل المساعدمشتق فيتامينالناقل
البيوتينح - البيوتين1 ج - كو2 (الأكثر يتأكسد)
حمض تتراهيدروفوليك (FH4 أو THF)B9 - حمض الفوليك1C - فورميل ، - (C = O) H ، ميثيلين (-CH2) (أكثر اختزالًا) والميثيل -CH3
كوبالامينB12 - كوبالامينالميثيل CH3
بيروفوسفات الثيامينB1 - الثيامينمجموعة 2C
أنزيم أB5 - أحماض البانتوثينيكأسيتيل (CH3-C = O) و acyl (R-C = O)
فوسفات البيريدوكسالB6 - البيريدوكسينمجموعات الأمينو والكربوكسيل
NAD+/ NADP+فيتامين ب 3 - النياسينالإلكترونات
FAD / FMNB2 - ريبوفلافينالإلكترونات

تشمل الأمثلة على العوامل المساعدة الأخرى غير الفيتامينية S-adenosylmethione (SAM أو adoMet) ، وناقل مجموعات الميثيل ، والإنزيم المساعد Q ، وناقل الإلكترونات ، و tetrahydrobiopterin ، وهو ناقل للأكسجين والإلكترونات ، وبالطبع الهيم الناقل للإلكترونات.

لقد وصفنا بالفعل تفاعلات نزع الأمين من الأحماض الأمينية باستخدام PLP. الآن دعونا ننظر في الكيمياء الحيوية لاثنين من هذه العوامل المساعدة المشاركة في عمليات نقل 1 C في استقلاب الأحماض الأمينية بمزيد من التفصيل ، تتراهيدروفولات (FH).4) و SAM.

تتراهيدروفولات (FH4)

تتراهيدروفولات (FH4) هو عامل مساعد رئيسي في عملية التمثيل الغذائي للأحماض الأمينية ولكنه مهم أيضًا في التخليق الحيوي للنيوكليوتيدات. يتم اختصاره أيضًا بشكل شائع باسم THF ، خاصةً في أسماء الإنزيمات التي تستخدمه. لتجنب الالتباس مع استخدام الكيميائي لـ THF لرباعي الهيدروفلوران ، سيشار إليه في الغالب هنا باسم FH4 ولكن سيتم تسمية الإنزيمات كمشتقات للاختصار XHF (X = D لـ dihydro و T لـ tetrahydro.

FH4 هو ناقل لـ 1 C وحدات في حالات أكسدة مختلفة. يستقبل وحدات 1C ثم ينقلها إلى الأنواع الأخرى. هيكل FH4 والمشتقات التي تحمل وحدة C مع أعداد أكسدة مختلفة (تشير إلى حالة الأكسدة) موضحة أدناه.

شكل ( PageIndex {6} ): مشتقات 1C في حالات أكسدة مختلفة لرباعي هيدروفولات

FH4 مصنوع من حمض الفوليك (البكتيريا والفطريات ومعظم النباتات يمكنها تصنيعه) ، والذي يتم تحويله أولاً إلى ثنائي هيدروفولات (FH2) ثم رباعي هيدروفولات (FH4) ، باستخدام NADPH باعتباره "عامل مساعد" الركيزة المختزلة ، بواسطة إنزيم اختزال ثنائي هيدروفولات. يوضح النموذج أدناه هذا الإنزيم الصغير مع NADPH (NADP+) وحمض الفوليك المرتبط بـ DHFR (7dfr). يظهر حمض الفوليك (FOL) في حشوة مساحة السلمون بينما يظهر NADPH باللون السماوي.

(رابط خارجي للهيكل) https://structure.ncbi.nlm.nih.gov/i...2oWvZfP4awoEu7

كما FH4 هو ركيزة أساسية في العديد من التفاعلات ، بما في ذلك تخليق النوكليوتيدات (كما سنرى لاحقًا) ، هذا الإنزيم هو هدف رئيسي للعلاج الكيميائي لقتل الخلايا السرطانية التي تتطلب تخليقًا قويًا للنيوكليوتيدات لتكاثر الخلايا بسرعة. يظهر أدناه أحد هذه الأدوية ، الذي يثبط الإنزيم ، الميثوتريكسات.

شكل ( PageIndex {7} ): مقارنة بنيوية لعقار العلاج الكيميائي ميثوتركسات وحمض الفوليك

قبل الدخول في التفاصيل الجوهرية لتحلل الأحماض الأمينية وكيمياء رباعي الهيدروفولات ، دعنا نلقي نظرة على الآلية التي يحفز بها اختزال ثنائي هيدروفولات ، DHFR ، التخفيض المتسلسل بواسطة جزيئين NADPH من حمض الفوليك إلى رباعي هيدروفولات.

شكل ( PageIndex {8} ): تحويل حمض الفوليك إلى رباعي هيدروفولات بواسطة اختزال ثنائي هيدروفولات

كون وان ، براد سي بينيت ، مارك إيه ويلسون ، أندريه كوفاليفسكي ، بول لانغان ، إليزابيث إي هاول ، كريس ديلويس

وقائع الأكاديمية الوطنية للعلوم ديسمبر 2014 ، 111 (51) 18225-18230 ؛ DOI: 10.1073 / pnas.1415856111

كيمياء كربون واحدة: التحويل البيني لـ FH4 مشتقات 1C

تتراهيدروفولات هو ناقل لوحدات 1C في عملية التمثيل الغذائي. على هذا النحو تشارك بشكل وثيق في العديد من ردود الفعل الابتنائية والتقويضية. وتشمل هذه التركيبات الحيوية للثيميدين والبيورين واستقلاب الأحماض الأمينية من خلال التفاعلات التي تشمل السيرين والجليسين (كلاهما مع 1 درجة مئوية في سلاسلهما الجانبية) والميثيونين (مع 1 درجة مئوية بعد الكبريت في السلسلة الجانبية). تحدث ردود الفعل في كل من السيتوبلازم والميتوكوندريا. FH4 يشارك بشكل مباشر أو غير مباشر في التحكم اللاجيني لتعبير الحمض النووي أيضًا ، حيث أن مثيلة كل من الحمض النووي والهيستونات أمر بالغ الأهمية للتعبير الجيني. عدد لا يحصى من مشتقات 1C من FH4 جعل مجمع الكيمياء الحيوية ، ولكن نظرًا لأن نقل 1C مهمة حاسمة في كل من انهيار الهيكل الكربوني للأحماض الأمينية وفي التخليق الحيوي ، فنحن بحاجة إلى استكشافه. يتم تبسيط التعقيد من خلال ملاحظة أن مشتقات 1C لها ثلاث حالات أكسدة مختلفة فقط (+2 ، 0 و -2). سنرى بعضًا من هذه التفاعلات مرة أخرى في الفصول التي تتناول الأحماض الأمينية والتخليق الحيوي للنيوكليوتيدات. هذا ليس شيئًا سيئًا - التعلم يحدث بشكل أفضل عند تكرار المواد في سياقات مختلفة.

شكل ( PageIndex {9} ): التحويل البيني لمشتقات 1C من رباعي هيدروفولات. يظهر رقم الأكسدة لإضافة 1C باللون الأحمر.

(بعد http://education.med.nyu.edu/mbm/aminoAcids/folate.shtml0

عادة ما تدخل وحدات 1C FH4 في ذلك الحين5،ن10 وحدة الميثيلين. يتكون هذا في كل من السيتوبلازم والميتوكوندريا منذ 1C مشتق FH4 يبدو أنه لا يعبر أغشية الميتوكوندريا. يمكن اختزال مشتق الميثيلين ، مع أكسدة 1C # من 0 ، لتشكيل ميثيل (أكسدة # -2) أو يتأكسد إلى مجموعات ميثيل أو فورميل (أكسدة # +2).

سيرين هيدروكسي ميثيل ترانسفيراز (SHMT): تفاعل معقد يحتاج إلى عاملين مساعدين - PLP و FH4

لنلقِ نظرة تفصيلية على إحدى الآليات التي توضح كيفية إضافة 1C ميثيلين إلى رباعي هيدروفولات (FH4). الآلية الموضحة هي للسيرين ديهيدراتاز ، المعروف أيضًا باسم سيرين هيدروكسي ميثيل ترانسفيراز. لا يستخدم الإنزيم رباعي هيدروفولات كركيزة فحسب ، بل يستخدم أيضًا PLP ، والذي ، كما رأينا سابقًا ، يجعل الروابط مع الكربون ألفا للأحماض الأمينية قابلة للانقسام. في هذه الحالة ، يصبح الحمض الأميني سيرين جافًا من خلال تفاعل التخلص من ألفا. هنا رد الفعل العام.

سيرين + FH4 ↔ جلايسين + ن5،ن10-CH2-FH4 + ح2ا

يوضح الشكل (أ) أدناه تفاعل الجفاف وتكوين الجلايسين. باستخدام PLP كعامل مساعد. يوضح الشكل (ب) كيف يتفاعل الفورمالديهايد المنطلق مع FH4 لتشكيل N.5، ن10- ميثيلين FH4, باستخدام FH4 كعامل مساعد. نظرًا لأن هذا ضروري في تخليق البيورين والثيميديل ، فإن SHMT هو هدف لعلاج الملاريا أيضًا.

يلعب Glu 57 دورًا رئيسيًا كحمض عام / قائم على مدار الدورة التحفيزية للإنزيم.

يمكن أن تكون مخططات المسار التي تعرض عددًا لا يحصى من المواد المتفاعلة والمنتجات والإنزيمات محيرة للطلاب (وللمؤلفين أيضًا). من المفيد التفكير فيها ورؤيتها بطرق مختلفة. إليك طريقة أخرى لتقديم تحويل FH4 ووسائطها المختلفة 1C. يركز هذا الرقم أدناه على النواتج من 1C FH4 المشتقات (تظهر في الخسوف الأزرق). الإنزيمات التي تحفز هذه التفاعلات موضحة في الجدول أدناه. ينطبق هذا الرقم على كل من التفاعلات التقويضية والابتنائية باستخدام FH4 المشتقات. يتم عرض أرقام الأكسدة الخاصة بـ 1C adducts. يجب أن يستخدم أي رد فعل ينطوي على تغيير في حالة الأكسدة والاختزال NAD (P)+/ NAD (P) H ككاشف الأكسدة والاختزال.

  • ن5،ن10- ميثيلين FH4 يعطي الثيميدين وسيرين
  • ن5-ميثيل FH4 يعطي الميثيونين
  • ن10-فورميل FH4 يعطي فورمات وبيورينات وثاني أكسيد الكربون2
  • ن5- يعمل الفورميل كخزان سلبي لوحدات 1C.

شكل ( PageIndex {11} ): استقلاب حمض الفوليك 1C - عرض دوري بعد داكر ورابينوفيتز ، خلية ميتاب. 10 يناير 2017 ؛ 25 (1): 27-42. دوى: 10.1016 / j.cmet.2016.08.009

طاولة:
اختصاراسم الانزيم
ALDH10-فورميل تتراهيدروفولات ((ألدهيد) نازعة هيدروجين.
DHFRاختزال ثنائي هيدروفولات
MTHFDنازعة هيدروجين الميثيلين تتراهيدروفولات
MTHFD1C-1-tetrahydrofolate synthase ، هيولي
MTHFD1Lسينسيز رباعي الهيدروفولات أحادي الوظيفة ، الميتوكوندريا
MTHFD2 / لترميثيلين تتراهيدروفولات ديهيدروجينيز 2/2-like
MTFMTالميتوكوندريا methionyl-tRNA formyltransferase
مثفراختزال ميثيلين تتراهيدروفولات
MTRسينثيز الميثيونين
TYMSإنزيم ثيميديلات

يزيل الإنزيم الرئيسي في هذه التفاعلات ، اختزال الميثيلين- THF (MTHFR) ، بشكل لا رجعة فيه 1 درجة مئوية من الدورة الموضحة أعلاه لأنه يشكل N5-ميثيل FH4. نظرًا لأن هذا التفاعل هو اختزال ، فإنه يتطلب عامل اختزال (NADPH في الخميرة والحيوانات و NADH في النباتات). هذه الإزالة غير القابلة للضبط من شأنها أن تستنفد الدورة الموضحة بحيث يتم تنظيمها (تثبيطها) بواسطة عامل ميثيل آخر ، S-adenosylmethionine (SAM ويعرف أيضًا باسم adoMet) ، كما سنرى لاحقًا. النسخ النباتية من الإنزيم ae قابلة للانعكاس لذلك ليست هناك حاجة للتنظيم بواسطة SAM في عملية حلقة التغذية الراجعة هذه.

S-adenosylmethionine (SAM ويعرف أيضًا باسم adoMet)

ن5-ميثيل FH4 يبدو أن له وظيفة واحدة ، وهي ميثلة جزيء يسمى الهوموسيستين (مثل Cys ولكن مع وجود -CH إضافي2 في السلسلة الجانبية) إلى الميثيونين. هذا هو adenosylated (غير فسفوريلات!) مع ATP لإنتاج S-adenosylmethionine (SAM) ، وهو عامل ميثلة أكثر فعالية من N5-ميثيل FH4. SAM هو بالتالي جزء من دورة تتضمن N.5-ميثيل- FH4. مجموعة الميثيل لـ N.5-ميثيل FH4 يتفاعل مع الهوموسيستين لإنتاج الميثيونين ، المحفز بواسطة إنزيم ميثيونين سينثيز ، والذي يتطلب الكوبالامين (فيتامين ب 12) كعامل مساعد. يضيف الشكل أدناه الشكل 11 (يوضح مخرجات دورة التمثيل الغذائي للفولات 1C

شكل ( PageIndex {12} ): دورة الفولات والميثيونين

بعد دكر ورابينوفيتش ، خلية ميتاب. 2017 يناير 10 ؛ 25 (1): 27-42.

يوضح الشكل أدناه هياكل الجزيئات في دورة Met.

شكل ( PageIndex {13} ): دورة Met and Methylations بواسطة SAM

آلية نقل الميثيل باستخدام SAM كـ -CH3 المتبرع ينطوي على SN2 هجوم من قبل nucleophile من الركيزة على CH3 من SAM ، مع انتقال زوج الإلكترون من رابطة C-S إلى كبريتات السلفونيوم الموجبة الشحنة ، وهو "حوض إلكترون كبير". هجوم مشابه للنواة على الطرف CH3 لن يتم تمكين المثيونين العادي بسهولة. ومن ثم ، فإن SAM ، مع S المشحونة ، لديها إمكانية نقل ميثيل عالية جدًا من N5-CH3-FH4.

في التفاعل الفعلي المحفز بواسطة سينسيز الميثيونين (MS) في الثدييات ، الميثيل CH3 من ن5-ميثيل FH4 يتم نقله أولاً إلى كوبالامين ، وهو أحد مشتقات فيتامين ب 6 ، لتكوين ميثيل كوبالامين ، والذي ينقله بعد ذلك إلى الهوموسيستين. هيكل النصف C- المحطة ب12- ميثيونين سينثيز المعتمد من بكتريا قولونية مع ارتباط adenoslylhomocysteine ​​المرتبط (3iva) أدناه وفي هذا الرابط:

في الثدييات ، فيتامين ب12 هو عامل مساعد رئيسي في إنزيمين فقط ، على كونه ميثيونين سينسيز. إذا كان فيتامين ب12 غير موجود ، ن5-ميثيل FH4 يتراكم منذ الإنزيم الذي يحول N.5،ن10- ميثيلين FH4 إلى N.5-ميثيل FH4، methylenetetrahydrofolate reductase (MTHFR) ، لا رجوع فيه. هذا يؤدي إلى فقر الدم الضخم الأرومات حيث لا يمكن أن تنضج السلائف لخلايا الدم الحمراء. يؤدي نقص حمض الفوليك أيضًا إلى فقر الدم.

دورة التمثيل الغذائي لسيرين جلايسين وان كربون (SGOC)

يوضح الشكل 12 دورات الفولات والميثيونين المقترنة التي تؤكد على الوسطاء المتورطين في 1C-CH3 تفاعل النقل ، وهو جزء مهم من استقلاب الأحماض الأمينية ولكن التفاعلات الابتنائية والتقويضية الأخرى أيضًا. تفسير الأرقام الأيضية أمر معقد. تم تصميم كل منها للتأكيد على بعض الميزات المختارة. هناك طريقة أخرى لتقديم الشكل 12 وهي التأكيد على المستقلبات المشاركة في كيمياء 1C بشكل عام. يوضح الشكل أدناه ما يسمى بـ Sايرين جلايسين وان كربون (SGOC) دورة التمثيل الغذائي. إنها مجرد نسخة معاد رسمها من الشكل 12 مع الانتباه إلى غير FH4 الجزيئات المشاركة في عمليات نقل 1C ، وهي السيرين والجليسين والفورمات أيضًا.

الشكل ( PageIndex {14} ): دورة Ser-Gly One Carbon (SGOC)

تدمج هذه الدورة وركائزها الرئيسية ، السيرين والجلي ، العديد من المسارات الأيضية وتتحكم في تحويل السيرين والجليسين إلى نواتج أساسية للمسارات الأخرى. سنرى هذه الدورة مرة أخرى في الفصل الخاص بالتخليق الحيوي للأحماض الأمينية. المسار مهم بشكل خاص في الخلايا السرطانية ، التي تحتاج إلى سلائف لتخليق الحمض النووي والبروتين والدهون.


18 - الجوانب المقارنة للنيوكليوتيدات و التمثيل الغذائي للأحماض الأمينية في التوكسوبلازما وغيرها من Apicomplexa

النيوكليوتيدات والأحماض الأمينية ذات أهمية أساسية في تكرار وتطوير التوكسوبلازما وغيرها من طفيليات apicomplexan. النيوكليوتيدات ضرورية بشكل خاص لتكرار الحمض النووي ونسخ الحمض النووي الريبي في مراحل الانقسام السريع. النيوكليوتيدات ضرورية أيضًا في توفير مصادر الطاقة الخلوية (ATP و GTP) ، وتشارك في العديد من الأدوار الأيضية الأخرى. يتم تصنيع النيوكليوتيدات إما من جزيئات صغيرة وأحماض أمينية ، أو يتم الحصول عليها عبر مسارات الإنقاذ من القواعد النووية والنيوكليوسيدات المشتقة مسبقًا من المضيف. طفيليات apicomplexan التي تم تناولها في هذا الفصل ، التوكسوبلازما جوندي ، المتصورة المنجلية، و كريبتوسبوريديوم بارفوم، من مسببات الأمراض المهمة للإنسان التي تسبب المراضة والوفيات بشكل كبير. والجدير بالذكر أن استراتيجيات العلاج الحالية في حالات العدوى البشرية التي يسببها T. جوندي أو المتصورة المنجلية تعتمد على منع تراكم النيوكليوتيدات. يسلط هذا النهج المعتمد في العلاج الكيميائي الضوء على أهمية إجراء المزيد من الأبحاث لتشريح تفاصيل التمثيل الغذائي للنيوكليوتيدات في Apicomplexa بالإضافة إلى إمكانية أن يؤدي هذا البحث إلى تطوير علاجات جديدة.


تخليق وتحلل الأحماض الأمينية

مطلوب فوسفات بيريدوكسال (B6) / PLP ما لنوع التفاعل العام؟ كما أنها تحول السيرين إلى أي حمض أميني؟

ما هي أنواع التفاعلات التي يشتمل عليها Tetrahydrafolate (FH₄)؟ كما أنه سيحول سيرين إلى أي حمض أميني؟ تحويل الهيستدين إلى ماذا؟

FH₄ → نقل الميثيل (تحلل الجليكوجين). سيرين → جلايسين

يمكن تحويل الجلوكوز إلى 3PG ← 2PG ← بيروفات ← ألانين

جليكاين ← سيرين ← سيستين ← ألانين

عند عرض مسار السيرين ، يوجد إنزيمان تنظيميان

واحد يبدأ من 3PG والآخر عبارة عن فوسفاتيز. تحديد كل.

ما الذي يمنع هذا المسار؟

يتم تصنيع غالبية الجلايسين من أي حمض أميني؟

عند توليف الجلايسين من الثيرونين ، ما هو الإنزيمان المطلوبان؟

ثيرونين → جلايسين (ثيرونين ديهيدروجينيز ، 2-أمينو-3-كيتوبوتاريت CoA ligase)

ما هو الإنزيم الذي يحول Homocysteine ​​+ Serine → cystathionine؟ ما علم الأمراض المرتبط بهذا الإنزيم؟

ما الإنزيم الذي يحول السيستاثيونين إلى السيستين؟ ما الذي يُعطى هنا والذي يمكنه في النهاية أن يصنع مادة succinyl-CoA من مادة proprionyl-CoA؟ ما هي الأمراض المرتبطة بهذا الإنزيم؟

سيستاثيونين → سيستين (سيستاثيوناز) → بيلة مثانة (علم الأمراض)

يمكن تحويل alpha-ketobutryate (المعطى) إلى proionyl-CoA → succinyl CoA


كيميائي

في التناضح الكيميائي ، تُستخدم الطاقة الحرة من سلسلة تفاعلات الأكسدة والاختزال التي تم وصفها للتو لضخ أيونات الهيدروجين (البروتونات) عبر غشاء الميتوكوندريا. يحدد التوزيع غير المتكافئ لأيونات H + عبر الغشاء كلاً من التركيز والتدرجات الكهربائية (وبالتالي ، التدرج الكهروكيميائي) ، بسبب الشحنة الموجبة لأيونات الهيدروجين وتجميعها على جانب واحد من الغشاء.

إذا كان الغشاء مفتوحًا باستمرار للانتشار البسيط بواسطة أيونات الهيدروجين ، فإن الأيونات تميل إلى الانتشار مرة أخرى عبر المصفوفة ، مدفوعة بالتركيزات التي تنتج تدرجها الكهروكيميائي. تذكر أن العديد من الأيونات لا يمكن أن تنتشر عبر المناطق غير القطبية لأغشية الفسفوليبيد دون مساعدة القنوات الأيونية. وبالمثل ، لا يمكن لأيونات الهيدروجين في مساحة المصفوفة أن تمر إلا عبر غشاء الميتوكوندريا الداخلي بواسطة بروتين غشائي متكامل يسمى سينسيز ATP ((الشكل)). يعمل هذا البروتين المعقد كمولد صغير ، يتم تشغيله بواسطة قوة أيونات الهيدروجين المنتشرة من خلاله ، أسفل تدرجها الكهروكيميائي. يسهل تحويل أجزاء من هذه الآلة الجزيئية إضافة الفوسفات إلى ADP ، وتشكيل ATP ، باستخدام الطاقة الكامنة لتدرج أيون الهيدروجين.


سمات

التطبيقات
تطبيقات محاصر تغطي مجموعة واسعة من الموضوعات الخاصة بما في ذلك الطب وعلم وظائف الأعضاء والتغذية.

التصور
النماذج الجزيئية المرسومة بالحاسوب في جميع الأنحاء تعزيز فهم الطلاب للكيمياء على المستوى الجزيئي.
برنامج توضيح واضح وعالي التأثير يشجع الطلاب على التفكير بصريًا ويعزز القدرة على تصور الجزيئات وتفاعلاتها.

تربية / تعلم الإيدز
قوائم مفاهيم فتح الفصل أشر إلى الموضوعات السابقة اللازمة كأساس للفصل الحالي.
العديد من الأمثلة العملية تقديم شروحات مفصلة.
الشيكات Ballpark تقدم طريقة لتقدير الإجابات ويتم تضمينها في الأمثلة العملية الكمية. يشجعون الطلاب على بناء مهارات التقدير التي من شأنها تعزيز التقييم الذاتي ، وتعزيز التفكير المنطقي حول النتيجة النهائية أو الإجابة على مشكلة ما.
أقسام التحليل في الأمثلة العملية إعطاء الطلاب نهجًا لحل المشكلة المطروحة.
تدرب على المشاكل طوال الوقت اتبع جميع الأمثلة والموضوعات الرئيسية التي تم العمل عليها ، مما يمنح الطلاب فرصة فورية لاختبار فهمهم.
فهم المفاهيم الأساسية مراجعة المشكلات في نهاية كل فصل تسمح للطلاب بممارسة وتطوير تفكيرهم وتصورهم وفهمهم المفاهيمي.
روابط المفاهيم توجيه انتباه الطلاب إلى المواد التي سبق تناولها والتي تعتبر مهمة لفهم الموضوع المطروح.
النظر إلى الملاحظات المقبلة قدم تفسيرات موجزة عن كيفية إثبات أهمية المواد المقدمة لاحقًا في الكتاب.
ملخصات نهاية الفصل يتم توفيرها في جميع أنحاء.

دعم وسائل الإعلام للمعلمين والطلاب
MasteringChemistry ™ متاح الآن مع النص. بالنسبة للواجب المنزلي الذي يعينه المعلم ، توفر MasteringChemistry ™ أول نظام تعليمي وتقييم عبر الإنترنت للتعلم التكيفي. استنادًا إلى بحث مكثف حول المفاهيم الدقيقة التي يعاني منها الطلاب ، فإن النظام قادر على تدريب الطلاب على التغذية الراجعة الخاصة باحتياجاتهم ومع مشاكل أبسط عند الطلب. والنتيجة هي مساعدة البرنامج التعليمي المستهدف لتحسين وقت الدراسة وتعظيم التعلم للطلاب. http://www.masteringchemistry.com

القرص المضغوط لمورد المعلم : يوفر مورد المحاضرات هذا مجموعة متكاملة وقابلة للبحث بالكامل من الموارد لمساعدة المدرسين على الاستخدام الفعال والفعال لوقت التحضير للمحاضرة ، بالإضافة إلى تعزيز العروض التقديمية للفصول الدراسية وجهود التقييم. ويشمل:
- معظم الأعمال الفنية من الكتاب المدرسي و 88 جدولًا (جديدًا) بتنسيقات JPEG و PDF و amp PPT.
- 4 مجموعات من شرائح PowerPoint لكل فصل: 1) مجموعة من معظم الصور النصية ، 2) عرض محاضرة PPT ، 3) جديد - 167 كشف تدريجي عن نماذج PPTs ، 4) جديد - نظام استجابة الفصل الدراسي PPT.
- برنامج TestGen لمساعدتك في إنشاء الاختبارات والاختبارات
- أسئلة ملف اختبار العنصر المتاحة في تنسيق Word
- أفلام ورسوم متحركة كويك تايم بعضها جديد

جديد في هذا الإصدار

MasteringChemistry ™ متاح الآن مع النص. بالنسبة للواجب المنزلي الذي يعينه المعلم ، توفر MasteringChemistry ™ أول نظام تعليمي وتقييم عبر الإنترنت للتعلم التكيفي. استنادًا إلى بحث مكثف حول المفاهيم الدقيقة التي يعاني منها الطلاب ، فإن النظام قادر على تدريب الطلاب على التغذية الراجعة الخاصة باحتياجاتهم ومع مشاكل أبسط عند الطلب. والنتيجة هي مساعدة البرنامج التعليمي المستهدف لتحسين وقت الدراسة وتعظيم التعلم للطلاب. http://www.masteringchemistry.com

تضيف هذه المراجعة مؤلفين جديدين يضم فريق المؤلف الآن متخصصًا في كل منطقة محددة من GOB (David Ballantine ، الكيمياء العامة Carl Hoeger ، الكيمياء العضوية Virginia Peterson ، الكيمياء الحيوية).

تيمعالجة رموز النقاط الإلكترونية تم نقله من القسم 4.6 إلى القسم 3.9.

الفصل العاشر الأحماض والقواعد. تم إعادة تنظيمه لتحسين التدفق المفاهيمي.

المزيد من الأمثلة العملية ذات العمودين أضيفت إلى نهج حل المشكلات في الكيمياء العامة: الفصول 1-11.

الشيكات Ballpark تظهر في بداية الأمثلة بدلاً من نهايتها. يمكن للطلاب الآن توجيه انتباههم إلى الحجم المناسب ونطاق القيم لإجابتهم في البداية.

20٪ مشاكل نهاية الفصل الجديدة أو المنقحة.

المزيد من المفاهيم الرئيسية المشاكل داخل الفصول. تمت إضافة / مراجعة "فهم المفاهيم الأساسية" لتتناسب مع مشاكل "المفهوم الأساسي" في نهاية الفصول.

الرسوم التوضيحية الجديدة تمت إضافتها إلى أمثلة تم إجراؤها ومشكلات نهاية الفصل. اختار المؤلفون بعناية أنسب الرسوم التوضيحية ضمن الأمثلة العملية ومشكلات EOC لتعزيز تصور الطلاب للعالم الجزيئي.


متلازمة ما قبل الحيض*

الأحماض الدهنية الأساسية

يُعتقد أن حمض جاما لينولينيك (GLA) هو المكون النشط الرئيسي لزيت زهرة الربيع المسائية (EPO) ، والذي يستخدمه العديد من النساء للتخفيف من أعراض الدورة الشهرية. GLA هو حمض دهني ينتمي إلى عائلة الأحماض الدهنية الأساسية n-6. يتكون في الجسم من حمض اللينوليك (من زيوت البذور مثل عباد الشمس). يتم إطالة حمض اللينوليك في الجسم ويزيل التشبع في عملية من عدة خطوات تؤدي إلى حمض الأراكيدونيك. GLA هي إحدى المواد الوسيطة في هذا المسار ، والتي ، استجابةً لمحفز ، يمكن أن تعمل كركيزة لسلسلة من تفاعلات الإنزيم مما يؤدي إلى ظهور سلسلة 1 من eicosanoids (المواد النشطة بيولوجيًا ، بما في ذلك البروستاجلاندين) ، والتي تحتوي على مجموعة واسعة من أنشطة في الجسم.

في ظل ظروف مماثلة ، يؤدي حمض الأراكيدونيك الموجود في غشاء الخلية إلى ظهور السلسلة 2 من eicosanoids ، والتي تميل إلى أن تكون مسببة للالتهابات ما لم يتم تخفيفها من خلال وجود السلسلتين 1 و 3 eicosanoids (السلسلة 3 من الأحماض الدهنية n-3 ، والتي تحتوي على نسبة عالية من زيوت الأسماك ). في الأشخاص الذين يتناولون نظامًا غذائيًا غربيًا ، من الشائع أن نجد أنه عند تحفيز أغشية الخلايا (على سبيل المثال ، الإجهاد) ، يكون إنتاج السلسلة 2 من eicosanoids هو السائد. وذلك لأنه يمكن توفير حمض الأراكيدونيك في حالة التشكيل المسبق في النظام الغذائي في اللحوم ، ويمكن أن تكون حالة الجسم من GLA و ω-3 منخفضة. على الرغم من أن الحالة المنخفضة لهذا الأخير قد تنجم عن سوء اختيار النظام الغذائي ، فقد تنجم حالة GLA المنخفضة بسبب العمل البطيء للإنزيم δ-6-desaturase ، والذي يشارك في خطوة إزالة التشبع الأولى في عملية التمثيل الغذائي لحمض اللينوليك. يتم إبطاء تأثيره بسبب العدوى الفيروسية ، والعمر ، والكحول ، والإجهاد ، ونقص المغنيسيوم أو الزنك في النظام الغذائي.

إن الإيحاء بأن متلازمة ما قبل الدورة الشهرية قد تكون ناجمة عن عدم توازن الإيكوسانويد يعتمد على افتراض أن فشل التحويل الطبيعي لحمض اللينوليك إلى GLA يؤدي إلى انخفاض مستويات البروستاجلاندين E.1 (PGE1) eicosanoids بالنسبة إلى eicosanoids الأخرى ، وهذا يحسس الأنسجة بحيث تستجيب بشكل غير طبيعي للمستويات الطبيعية من هرمون الاستروجين والبروجسترون. لدعم هذه الفرضية ، أظهرت دراسات من اليابان وفنلندا والمملكة المتحدة أن النساء اللواتي يعانين من متلازمة ما قبل الدورة الشهرية لديهن مستويات دم أقل من GLA و DGLA (حمض ديهومو-لينولينيك ، وهو مركب مرتبط بـ GLA) ، على الرغم من أن مستويات حمض اللينوليك منخفضة. أعلى. يأتي الدعم الإضافي للدور العلاجي لـ GLA في PMS من ست دراسات مزدوجة التعمية خاضعة للتحكم الوهمي والتي أظهرت تحسنًا ملحوظًا في الأعراض من المكمل اليومي لـ GLA في شكل EPO ، على الرغم من أن دراسة أخرى أجريت في أستراليا أظهرت تحسنًا ملحوظًا في الأعراض. لا فائدة.

قد يكون ألم الثدي الدوري ، أو ألم الثدي ، في مرحلة ما قبل الحيض مصحوبًا أو لا يكون مصحوبًا بأعراض أخرى لمتلازمة ما قبل الدورة الشهرية. في أي حال ، تم العثور على تشوهات مماثلة في ملف تعريف الأحماض الدهنية n-6 لأغشية الخلايا لتلك الموصوفة أعلاه لـ PMS في هذه الحالة وتم الإبلاغ عن استجابة جيدة لمكملات GLA. في الواقع ، يوصف جراحي الثدي EPO كخط العلاج الأول للحالة. في إحدى الدراسات ، أظهر ما يقرب من نصف مرضى العيادات الخارجية بالمستشفى الذين يعانون من هذه الحالة فائدة من علاج EPO دون آثار جانبية ، على الرغم من الحاجة إلى جرعات لا تقل عن 4 جرام يوميًا.


يتم إعادة تدوير الأحماض الأمينية

مثلما يمكن إعادة تدوير بعض المواد البلاستيكية لصنع منتجات جديدة ، يتم إعادة تدوير الأحماض الأمينية لصنع بروتينات جديدة. تقوم جميع خلايا الجسم باستمرار بتكسير البروتينات وبناء بروتينات جديدة ، وهي عملية يشار إليها باسم دوران البروتين. يتم تفكيك أكثر من 250 جرامًا من البروتين في جسمك كل يوم ويتم تصنيع 250 جرامًا من البروتين الجديد. لتكوين هذه البروتينات الجديدة ، يتم وضع الأحماض الأمينية من الطعام وتلك الناتجة عن تدمير البروتين في & ldquopool. & rdquo على الرغم من أنها ليست تجمعًا حرفيًا ، عندما يلزم وجود حمض أميني لبناء بروتين آخر ، يمكن الحصول عليه من الأحماض الأمينية الإضافية التي موجودة داخل الجسم. تستخدم الأحماض الأمينية ليس فقط لبناء البروتينات ، ولكن أيضًا لبناء جزيئات بيولوجية أخرى تحتوي على النيتروجين ، مثل DNA و RNA ، وإلى حد ما لإنتاج الطاقة. من الأهمية بمكان الحفاظ على مستويات الأحماض الأمينية داخل هذا التجمع الخلوي عن طريق استهلاك البروتينات عالية الجودة في النظام الغذائي ، أو سيتم الحصول على الأحماض الأمينية اللازمة لبناء بروتينات جديدة عن طريق زيادة تدمير البروتين من الأنسجة الأخرى داخل الجسم ، وخاصة العضلات. يمثل تجمع الأحماض الأمينية أقل من واحد بالمائة من محتوى بروتين الجسم الكلي. وبالتالي ، لا يخزن الجسم البروتين كما هو الحال مع الكربوهيدرات (مثل الجليكوجين في العضلات والكبد) والدهون (مثل الدهون الثلاثية في الأنسجة الدهنية).

الشكل 5.4.3: تأتي الأحماض الأمينية في التجمع الخلوي من البروتين الغذائي ومن تدمير البروتينات الخلوية. يجب تجديد الأحماض الأمينية في هذا التجمع لأن الأحماض الأمينية يتم الاستعانة بمصادر خارجية لصنع بروتينات جديدة وطاقة وجزيئات بيولوجية أخرى.


الكيمياء الحيوية

تشتهر دورات الكيمياء الحيوية لفصل دراسي واحد بإرهاق الطلاب بحجم المواد المغطاة في نصوصهم ومحاضراتهم. الكيمياء الحيوية: مفاهيم أساسية يستخلص الأفكار الأساسية التي يتم تناولها في فصل دراسي واحد دون التفاصيل الدخيلة التي تثقل كاهل معظم النصوص.

يوضح المؤلفان تشارلز هاردين وجيمس نوب المفاهيم الأساسية للكيمياء الحيوية - بما في ذلك بيولوجيا الخلية ، والأحماض الأمينية ، والتمثيل الغذائي ، والحمض النووي - في مجموعة متنوعة من سياقات العالم الحقيقي. مع تخصيص الأربعين بالمائة الأخيرة من النص لمراجعة الأسئلة وممارسة الاختبارات ، الكيمياء الحيوية: مفاهيم أساسية equips students for success in the one-semester biochemistry course and prepares them for their future studies and careers.

سمات

  • A concise, clear format that summarizes the essential information in a standard biochemistry textbook.
  • Review Sessions and Practice Exams aid the development of a sound foundation through the application of concepts.
  • Reiteration of core concepts shows students that the same fundamental principles govern many aspects of biological processes.
  • Real-world applied examples edify a student's understanding of medicinal biochemistry and serve the needs and interests of pre-professional students.

المراجعات

"Biochemistry: Essential Concepts fills an important void in the repertoire of biochemistry textbooks. As a supplement it is perfect!"--Ales Vancura, St. John's University

"An excellent supplement to traditional one-semester biochemistry texts. It distills the essential elements of biochemistry into short segments, allowing students to get the major points without getting bogged down."--Christine Hrycyna, Purdue University

"I am certain that my students will benefit greatly from having Biochemistry: Essential Concepts as a study guide."--S. Madhavan, University of Nebraska Lincoln

جدول المحتويات

Chapter 1. Biochemistry: Subject Overview
1.1 Central Themes
1.2 Central Dogma of Molecular Biology

Chapter 2. Cell Biology Review
2.1 The Animal Cell
2.2 The Plant Cell
2.3 Selected Organelles
2.4 The Cell Cycle: Mitotic Cell Division
2.5 Viruses

Chapter 3. Chemistry Review
3.1 Organic Compounds
3.2 Chirality
3.3 Chemical Reactions
3.4 Physical Chemistry Concepts
3.5 Buffering of Blood: The Bicarbonate System

Chapter 4. Amino Acids
4.1 Basic Structures
4.2 Amino Acid 'R Groups'
4.3 Ionization Properties
4.4 Drawing Peptide Titration Plots
4.5 Factors That Influence the pKa of Protonatable/Deprotonatable Groups in Proteins

Chapter 5. Proteins
5.1 Peptide Bonds
5.2 Purification and Characterization of Proteins

Chapter 6. Protein Structure
6.1 Conformation
6.2 Classification of Substructure
6.3 Alpha Helices
6.4 Beta Sheets
6.5 U-Turns
6.6 Ramachandran Plot
6.7 Stabilizing Factors
6.8 Thermodynamics of Protein Folding: The Hydrophobic Effect
6.8.1 Temperature-Dependent Denaturation
6.9 Chaotropes and the Hofmeister Series
6.10 Sodium Dodecyl Sulfate (SDS): Chaotrope Action
6.11 Visualizing the Energy Landscape
6.12 Protein Maturation

Chapter 7. Ligand Binding and Functional Control
7.1 Oxygen Transport in Blood
7.2 Hemoglobin Oxygen Binding: Cooperativity
7.3 Antibodies: Immunological Recognition

Chapter 8. Enzymes
8.1 Enzymes Are Biological Catalysts
8.2 Enzyme Function: Activity Assays and Enzyme Kinetics
8.3 Requirements for Catalysis
8.4 Comparing Enzymes and Relative Efficiency of Use of Substrates
8.5 Drug Design
8.6 Enzyme Inhibitors
8.7 Allosterism
8.8 Phosphorylation and Dephosphorylation

Chapter 9. Metabolic Enzyme Action
9.1 Enzyme Mechanisms
9.2 Modes of Catalysis
9.3 The Reaction Coordinate
9.4 Induced Fit Revisited
9.5 Acid-Base Catalysis
9.6 Covalent Group Transfer
9.7 The Serine Protease Catalytic Triad Mechanism
9.8 The Active Site of Tyrosyl-tRNA Synthetase

Chapter 10. Coenzymes
10.1 Classification
10.2 Survey of the Coenzymes
10.3 Metals
10.4. Carbohydrates-Based Cofactors
10.5 Fat Soluble Vitamins

Chapter 11. Carbohydrates and Glycoconjugates
11.1 Carbohydrates: Definition
11.2 Monosaccharides: Aldoses
11.3 Monosaccharides: Ketoses
11.4 Structural Features
11.5 Intramolecular Cyclization
11.6 Conformations: Sugar Puckers
11.7 Sugar Derivatives
11.8 Disaccharides
11.9 Polysaccharides
11.10 Carbohydrate-Protein Conjugates
11.11 Synthesis and Structural Characterization

Chapter 12. Lipids
12.1 Structural Overview
12.2 Saturated and Unsaturated Fatty Acids
12.3 Functions
12.4 Diacylglycerol Lipid Derivatives
12.5 Structural Motifs
12.6 Assembly
12.7 Structural and Dynamic Characterization
12.8 Eicosanoids
12.9 Phospholipases
12.10 Phosphoinositides
12.11 Steroids
12.12 A Potpourri of Lipids

Chapter 13. Membranes
13.1 The Fluid Mosaic Model
13.2 Detergents
13.3 Distribution of Lipids in Biological Membranes
13.4 The Hydropathicity Scale
13.5 Lipid-Anchored Membrane Proteins
13.6 The Erythrocyte Cytoskeleton

Chapter 14. Transport Through Membranes
14.1 The Transmembrane Potential
14.2 Active Transport
14.3 Ionophores
14.4 The Acetylcholine Receptor Ion Channel
14.5 Lactose Permease and Secondary Active Transport
14.6 Mechanism of Transport by Na+, K+ ATPase
14.7 Ion Channel Blockers

Chapter 15. Signal Transduction
15.1 Signaling Pathways: Hormones, GTPases, Second Messengers, and Intracellular Regulation
15.2 The Adenylate Cyclase Signaling Pathway
15.3 The Inositol-Phospholipid Signaling Pathway
15.4 Phorbol Myristyl Acetate
15.5 The Insulin Receptor
15.6 Glucagon
15.7 G-Proteins

Chapter 16. Nucleic Acids: DNA
16.1 DNA and RNA
16.2 Physical Properties
16.3 Secondary Structure
16.4 Backbone Structure
16.5 Counterions
16.6 Chemical Synthesis
16.7 Watson-Crick Base Pairs
16.8 Structural Modifications
16.9 Three-Dimensional Structures
16.10 Recognition of Sequences
16.11 Genetic Mutations and Antisense Nucleic Acids
16.12 Unusual DNA
16.13 Stabilization of Nucleic Acids
16.14 Secondary Structure Predictions
16.15 Chromosomes
16.16 Some Protein Nucleic Acid Binding Motifs
16.17 Recombination

Chapter 17. RNA
17.1 Cells Contain a Variety of Types of RNA
17.2 RNAs Have Stable Secondary Structure
17.3 Tertiary Structure: Transfer RNA
17.4 Messenger RNA (mRNA)
17.5 Eukaryotic Messenger RNA
17.6 Alkaline Hydrolysis of RNA
17.7 Small Interfering RNA

Chapter 18. Biotechnology
18.1 Restriction Endonucleases
18.2 Cloning in a Nutshell
18.3 DNA Preparation: Phenol-Chloroform Extraction
18.4 Polymerase Chain Reaction
18.5 Probe DNA

Chapter 19. Metabolism
19.1 Overview
19.2 Metabolic Pathway Types
19.3 Energy Conservation
19.4 Key Pathways/Reactions

Chapter 20. Bioenergetics
20.1 Reaction Equilibria: Standard and Actual Free Energies
20.2 Metabolically Irreversible and Near Equilibrium Reactions
20.3 Energies and Regulation of Glycolysis

Chapter 21. Bioelectrochemistry
21.1 Redox Reaction Principles
21.2 Redox Energetics: The Nernst Equation
21.3 Electron Transport Chains

Chapter 22. Glycolysis
22.1 Reactions 1 through 10
22.2 Regulation: Activation and Inhibition
22.3 Four Fates of Pyruvate

Chapter 23. The Krebs Cycle
23.1 Pathway
23.2 Reactions
23.3 Yields
23.4 Cellular Redox Potential
23.5 Regulation

Chapter 24. Gluconeogenesis
24.1 Reactions
24.2 Regulation
24.3 Sources Used to Produce Glucose

Chapter 25. Electron Transport and Oxidative Phosphorylation
25.1 Mitochondria in Red and White Muscle
25.2 Overall Process
25.3 Chemical and Potential Energies That Drive Proton Transport
25.4 Mitochondrial Electron Transport
25.5 Electron Transfer and Proton Flow in Complexes I through IV
25.6 Oxidative Phosphorylation

Chapter 26. The Malate-Aspartate Shuttle and Proteomics
26.1 Getting NADH into the Mitochondrion: Isozymes
26.2 Isozymes and Proteomics
26.3 Characterization by Two-dimensional Gel Electrophoresis
26.4 Mass Spectrometry and Proteomics

Chapter 27. Degradation and Synthesis of Lipids
27.1 Beta Oxidation of Saturated Fatty Acids
27.2 Biosynthesis of Fatty Acids
27.3 Length Determination of Fatty Acids
27.4 Synthesis of Acidic Phospholipids
27.5 Cholesterol Biosynthesis
27.6 Regulating Cholesterol Levels

Chapter 28. Photosynthesis
28.1 Light and Dark Reactions
28.2 Photo-Gathering Pigments
28.3 Photosynthetic Electron Transport Pathway (Z Scheme)

Chapter 29. The Calvin Cycle
29.1 The Dark Reactions: Carbon Fixation
29.2 Biosynthesis of Ribose-5-phosphate
29.3 RuBisCO Mechanism
29.4 The C4 and CAM Pathways

Chapter 30. The Urea Cycle
30.1 Purpose and Reactions
30.2 Regulation
30.3 Comparative Nitrogen Excretion
30.4 Protein Degradation and Programmed Cell Death


جدول المحتويات

1. Matter and Measurements
1.1 Chemistry: The Central Science
1.2 States of Matter
1.3 Classification of Matter
1.4 Chemical Elements and Symbols
1.5 Elements and the Periodic Table
1.6 Chemical Reaction: An Example of a Chemical Change
1.7 Physical Quantities
1.8 Measuring Mass, Length, and Volume
1.9 Measurement and Significant Figures
1.10 Scientific Notation
1.11 Rounding Off Numbers
1.12 Problem Solving: Unit Conversions and Estimating Answers
1.13 Temperature, Heat, and Energy
1.14 Density and Specific Gravity

2. Atoms and the Periodic Table
2.1 Atomic Theory
2.2 Elements and Atomic Number
2.3 Isotopes and Atomic Weight
2.4 The Periodic Table
2.5 Some Characteristics of Different Groups
2.6 Electronic Structure of Atoms
2.7 Electron Configurations
2.8 Electron Configurations and the Periodic Table
2.9 Electron-Dot Symbols

3. Ionic Compounds
3.1 Ions
3.2 Periodic Properties and Ion Formation
3.3 Ionic Bonds
3.4 Some Properties of Ionic Compounds
3.5 Ions and the Octet Rule
3.6 Ions of Some Common Elements
3.7 Naming Ions
3.8 Polyatomic Ions
3.9 Formulas of Ionic Compounds
3.10 Naming Ionic Compounds
3.11 H _ and OH _ Ions: An Introduction to Acids and Bases

4. Molecular Compounds
4.1 Covalent Bonds
4.2 Covalent Bonds and the Periodic Table
4.3 Multiple Covalent Bonds
4.4 Coordinate Covalent Bonds
4.5 Characteristics of Molecular Compounds
4.6 Molecular Formulas and Lewis Structures
4.7 Drawing Lewis Structures
4.8 The Shapes of Molecules
4.9 Polar Covalent Bonds and Electronegativity
4.10 Polar Molecules
4.11 Naming Binary Molecular Compounds

5. Classification and Balancing of Chemical Reactions
5.1 Chemical Equations
5.2 Balancing Chemical Equations
5.3 Classes of Chemical Reactions
5.4 Precipitation Reactions and Solubility Guidelines
5.5 Acids, Bases, and Neutralization Reactions
5.6 Redox Reactions
5.7 Recognizing Redox Reactions
5.8 Net Ionic Equations

6. Chemical Reactions: Mole and Mass Relationships
6.1 The Mole and Avogadro&rsquos Number
6.2 Gram&ndashMole Conversions
6.3 Mole Relationships and Chemical Equations
6.4 Mass Relationships and Chemical Equations
6.5 Limiting Reagent and Percent Yield

7. Chemical Reactions: Energy, Rates, and Equilibrium
7.1 Energy and Chemical Bonds
7.2 Heat Changes during Chemical Reactions
7.3 Exothermic and Endothermic Reactions
7.4 Why Do Chemical Reactions Occur? طاقة حرة
7.5 How Do Chemical Reactions Occur? Reaction Rates
7.6 Effects of Temperature, Concentration, and Catalysts on Reaction Rates
7.7 Reversible Reactions and Chemical Equilibrium
7.8 Equilibrium Equations and Equilibrium Constants
7.9 Le Châtelier&rsquos Principle: The Effect of Changing Conditions on Equilibria

8. Gases, Liquids, and Solids
8.1 States of Matter and Their Changes
8.2 Intermolecular Forces
8.3 Gases and the Kinetic&ndashMolecular Theory
8.4 Pressure
8.5 Boyle&rsquos Law: The Relation between Volume and Pressure
8.6 Charles&rsquos Law: The Relation between Volume and Temperature
8.7 Gay-Lussac&rsquos Law: The Relation between Pressure and Temperature
8.8 The Combined Gas Law
8.9 Avogadro&rsquos Law: The Relation between Volume and Molar Amount
8.10 The Ideal Gas Law
8.11 Partial Pressure and Dalton&rsquos Law
8.12 Liquids
8.13 Water: A Unique Liquid
8.14 Solids
8.15 Changes of State

9. Solutions
9.1 Mixtures and Solutions
9.2 The Solution Process
9.3 Solid Hydrates
9.4 Solubility
9.5 The Effect of Temperature on Solubility
9.6 The Effect of Pressure on Solubility: Henry&rsquos Law
9.7 Units of Concentration
9.8 Dilution
9.9 Ions in Solution: Electrolytes
9.10 Electrolytes in Body Fluids: Equivalents and Milliequivalents
9.11 Properties of Solutions
9.12 Osmosis and Osmotic Pressure
9.13 Dialysis

10. Acids and Bases
10.1 Acids and Bases in Aqueous Solution
10.2 Some Common Acids and Bases
10.3 The Brønsted&ndashLowry Definition of Acids and Bases
10.4 Acid and Base Strength
10.5 Acid Dissociation Constants
10.6 Water as Both an Acid and a Base
10.7 Measuring Acidity in Aqueous Solution: pH
10.8 Working with pH
10.9 Laboratory Determination of Acidity
10.10 Buffer Solutions
10.11 Acid and Base Equivalents
10.12 Some Common Acid&ndashBase Reactions
10.13 Titration
10.14 Acidity and Basicity of Salt Solutions

11. Nuclear Chemistry
11.1 Nuclear Reactions
11.2 The Discovery and Nature of Radioactivity
11.3 Stable and Unstable Isotopes
11.4 Nuclear Decay
11.5 Radioactive Half-Life
11.6 Radioactive Decay Series
11.7 Ionizing Radiation
11.8 Detecting Radiation
11.9 Measuring Radiation
11.10 Artificial Transmutation
11.11 Nuclear Fission and Nuclear Fusion

12. Introduction to Organic Chemistry: Alkanes
12.1 The Nature of Organic Molecules
12.2 Families of Organic Molecules: Functional Groups
12.3 The Structure of Organic Molecules: Alkanes and Their Isomers
12.4 Drawing Organic Structures
12.5 The Shapes of Organic Molecules
12.6 Naming Alkanes
12.7 Properties of Alkanes
12.8 Reactions of Alkanes
12.9 Cycloalkanes
12.10 Drawing and Naming Cycloalkanes

13. Alkenes, Alkynes, and Aromatic Compounds
13.1 Alkenes and Alkynes
13.2 Naming Alkenes and Alkynes
13.3 The Structure of Alkenes: Cis&ndashTrans Isomerism
13.4 Properties of Alkenes and Alkynes
13.5 Types of Organic Reactions
13.6 Reactions of Alkenes and Alkynes
13.7 Alkene Polymers
13.8 Aromatic Compounds and the Structure of Benzene
13.9 Naming Aromatic Compounds
13.10 Reactions of Aromatic Compounds

14. Some Compounds with Oxygen, Sulfur, or a Halogen
14.1. Alcohols, Phenols, and Ethers
14.2. Some Common Alcohols
14.3. Naming Alcohols
14.4. Properties of Alcohols
14.5. Reactions of Alcohols
14.6. Phenols
14.7. Acidity of Alcohols and Phenols
14.8. الاثيرات
14.9. Thiols and Disulfides
14.10. Halogen-Containing Compounds

15. Amines
15.1. الأمينات
15.2. Properties of Amines
15.3. Heterocyclic Nitrogen Compounds
15.4. Basicity of Amines
15.5. Amine Salts
15.6. Amines in Plants: Alkaloids

16. Aldehydes and Ketones
16.1. The Carbonyl Group
16.2. Naming Aldehydes and Ketones
16.3. Properties of Aldehydes and Ketones
16.4. Some Common Aldehydes and Ketones
16.5. Oxidation of Aldehydes
16.6. Reduction of Aldehydes and Ketones
16.7. Addition of Alcohols: Hemiacetals and Acetals

17. Carboxylic Acids and their Derivatives
17.1. Carboxylic Acids and Their Derivatives: Properties and Names
17.2. Some Common Carboxylic Acids
17.3. Acidity of Carboxylic Acids
17.4. Reactions of Carboxylic Acids: Ester and Amide Formation
17.5. Aspirin and Other Over-the-Counter Carboxylic Acid
17.6. Hydrolysis of Esters and Amides
17.7. Polyamides and Polyesters
17.8. Phosphoric Acid Derivatives

18. Amino Acids and Proteins
18.1 An Introduction to Biochemistry
18.2 Protein Structure and Function: An Overview
18.3 Amino Acids
18.4 Acid&ndashBase Properties of Amino Acids
18.5 Handedness
18.6 Molecular Handedness and Amino Acids
18.7 Primary Protein Structure
18.8 Shape-Determining Interactions in Proteins
18.9 Secondary Protein Structure
18.10 Tertiary Protein Structure
18.11 Quaternary Protein Structure
18.12 Chemical Properties of Proteins

19. Enzymes and Vitamins
19.1 Catalysis by Enzymes
19.2 Enzyme Cofactors
19.3 Enzyme Classification
19.4 How Enzymes Work
19.5 Effect of Concentration on Enzyme Activity
19.6 Effect of Temperature and pH on Enzyme Activity
19.7 Enzyme Regulation: Feedback and Allosteric Control
19.8 Enzyme Regulation: Inhibition
19.9 Enzyme Regulation: Covalent Modification and Genetic Control
19.10 Vitamins and Minerals

20. The Generation of Biochemical Energy
20.1. Energy and Life
20.2. Energy and Biochemical Reactions
20.3. Cells and Their Structure
20.4. An Overview of Metabolism and Energy Production
20.5. Strategies of Metabolism: ATP and Energy Transfer
20.6. Strategies of Metabolism: Metabolic Pathways and Coupled Reactions
20.7. Strategies of Metabolism: Oxidized and Reduced Coenzymes
20.8. The Citric Acid Cycle
20.9. The Electron-Transport Chain and ATP Production
20.10. Harmful Oxygen By-Products and Antioxidant Vitamins

21. Carbohydrates
21.1 An Introduction to Carbohydrates
21.2. Handedness of Carbohydrates
21.3. The D and L Families of Sugars: Drawing Sugar Molecules
21.4. Structure of Glucose and Other Monosaccharides
21.5. Some Important Monosaccharides
21.6. Reactions of Monosaccharides
21.7. السكريات
21.8. Variations on the Carbohydrate Theme
21.9. Some Important Polysaccharides

22. Carbohydrate Metabolism
22.1. Digestion of Carbohydrates
22.2. Glucose Metabolism: An Overview
22.3. تحلل السكر
22.4. Entry of Other Sugars into Glycolysis
22.5. The Fate of Pyruvate
22.6. Energy Output in Complete Catabolism of Glucose
22.7. Regulation of Glucose Metabolism and Energy Production
22.8. Metabolism in Fasting and Starvation
22.9. Metabolism in Diabetes Mellitus
22.10. Glycogen Metabolism: Glycogenesis and Glycogenolysis
22.11. Gluconeogenesis: Glucose from Noncarbohydrates

23. Lipids
23.1. Structure and Classification of Lipids
23.2. Fatty Acids and Their Esters
23.3. Properties of Fats and Oils
23.4. Chemical Reactions of Triacylglycerols
23.5. Phospholipids and Glycolipids
23.6. ستيرول
23.7. Structure of Cell Membranes
23.8. Transport Across Cell Membranes
23.9. Eicosanoids: Prostaglandins and Leukotrienes

24. Lipid Metabolism
24.1 Digestion of Triacylglycerols
24.2. Lipoproteins for Lipid Transport
24.3. Triacylglycerol Metabolism: An Overview
24.4. Storage and Mobilization of Triacylglycerols
24.5. Oxidation of Fatty Acids
24.6. Energy from Fatty Acid Oxidation
24.7. Ketone Bodies and Ketoacidosis
24.8. Biosynthesis of Fatty Acids

25. Nucleic Acids and Protein Synthesis
25.1. DNA, Chromosomes, and Genes
25.2. Composition of Nucleic Acids
25.3. The Structure of Nucleic Acid Chains
25.4. Base Pairing in DNA: The Watson&ndashCrick Model
25.5. Nucleic Acids and Heredity
25.6. تكرار الحمض النووي
25.7. Structure and Function of RNA
25.8. Transcription: RNA Synthesis
25.9. الكود الجيني
25.10. Translation: Transfer RNA and Protein Synthesis

26. Genomics
26.1. Mapping the Human Genome
26.2. A Trip Along a Chromosome
26.3. Mutations and Polymorphisms
26.4. الحمض النووي معاد التركيب
26.5. Genomics: Using What We Know

27. Protein and Amino Acid Metabolism

27.1. Digestion of Proteins
27.2. Amino Acid Metabolism: An Overview
27.3. Amino Acid Catabolism: The Amino Group
27.4. The Urea Cycle
27.5. Amino Acid Catabolism: The Carbon Atoms
27.6. Biosynthesis of Nonessential Amino Acids

28. Chemical Messengers: Hormones, Neurotransmitters, and Drugs
28.1. Messenger Molecules
28.2. Hormones and the Endocrine System
28.3. How Hormones Work: Epinephrine and Fight-or-Flight
28.4. Amino Acid Derivatives and Polypeptides as Hormones
28.5. Steroid Hormones
28.6. الناقلات العصبية
28.7. How Neurotransmitters Work: Acetylcholine, Its Agonists and Antagonists
28.8. Histamine and Antihistamines
28.9. Serotonin, Norepinephrine, and Dopamine
28.10. Neuropeptides and Pain Relief
28.11. Drug Discovery and Drug Design

29. Body Fluids
29.1 Body Water and Its Solutes
29.2. Fluid Balance
29.3. دم
29.4. Plasma Proteins, White Blood Cells, and Immunity
29.5. Blood Clotting
29.6. Red Blood Cells and Blood Gases
29.7. The Kidney and Urine Formation
29.8. Urine Composition and Function


ملخص القسم

Cells perform the functions of life through various chemical reactions. A cell’s metabolism refers to the combination of chemical reactions that take place within it. Catabolic reactions break down complex chemicals into simpler ones and are associated with energy release. Anabolic processes build complex molecules out of simpler ones and require energy.

In studying energy, the term system refers to the matter and environment involved in energy transfers. Entropy is a measure of the disorder of a system. The physical laws that describe the transfer of energy are the laws of thermodynamics. The first law states that the total amount of energy in the universe is constant. The second law of thermodynamics states that every energy transfer involves some loss of energy in an unusable form, such as heat energy. Energy comes in different forms: kinetic, potential, and free. The change in free energy of a reaction can be negative (releases energy, exergonic) or positive (consumes energy, endergonic). All reactions require an initial input of energy to proceed, called the activation energy.

Enzymes are chemical catalysts that speed up chemical reactions by lowering their activation energy. Enzymes have an active site with a unique chemical environment that fits particular chemical reactants for that enzyme, called substrates. Enzymes and substrates are thought to bind according to an induced-fit model. Enzyme action is regulated to conserve resources and respond optimally to the environment.

تمارين

  1. Look at each of the processes shown in Figure 4.6 and decide if it is endergonic or exergonic.
  2. Which of the following is not an example of an energy transformation?
    1. Heating up dinner in a microwave
    2. Solar panels at work
    3. Formation of static electricity
    4. لا شيء مما بالأعلى
    1. They are consumed by the reactions they catalyze.
    2. They are usually made of amino acids.
    3. They lower the activation energy of chemical reactions.
    4. Each one is specific to the particular substrate(s) to which it binds.
    1. A compost pile decomposing is an exergonic process. A baby developing from a fertilized egg is an endergonic process. Tea dissolving into water is an exergonic process. A ball rolling downhill is an exergonic process.
    2. د
    3. أ
    4. Physical exercise involves both anabolic and catabolic processes. Body cells break down sugars to provide ATP to do the work necessary for exercise, such as muscle contractions. This is catabolism. Muscle cells also must repair muscle tissue damaged by exercise by building new muscle. This is anabolism.
    5. A spontaneous reaction is one that has a negative ∆G and thus releases energy. However, a spontaneous reaction need not occur quickly or suddenly like an instantaneous reaction. It may occur over long periods of time due to a large energy of activation, which prevents the reaction from occurring quickly.
    6. Most vitamins and minerals act as cofactors and coenzymes for enzyme action. Many enzymes require the binding of certain cofactors or coenzymes to be able to catalyze their reactions. Since enzymes catalyze many important reactions, it is critical to obtain sufficient vitamins and minerals from diet and supplements. Vitamin C (ascorbic acid) is a coenzyme necessary for the action of enzymes that build collagen.

    قائمة المصطلحات

    activation energy: the amount of initial energy necessary for reactions to occur

    active site: a specific region on the enzyme where the substrate binds

    allosteric inhibition: the mechanism for inhibiting enzyme action in which a regulatory molecule binds to a second site (not the active site) and initiates a conformation change in the active site, preventing binding with the substrate

    anabolic: describes the pathway that requires a net energy input to synthesize complex molecules from simpler ones

    bioenergetics: the concept of energy flow through living systems

    catabolic: describes the pathway in which complex molecules are broken down into simpler ones, yielding energy as an additional product of the reaction

    competitive inhibition: a general mechanism of enzyme activity regulation in which a molecule other than the enzyme’s substrate is able to bind the active site and prevent the substrate itself from binding, thus inhibiting the overall rate of reaction for the enzyme

    endergonic: describes a chemical reaction that results in products that store more chemical potential energy than the reactants

    enzyme: a molecule that catalyzes a biochemical reaction

    exergonic: describes a chemical reaction that results in products with less chemical potential energy than the reactants, plus the release of free energy

    feedback inhibition: a mechanism of enzyme activity regulation in which the product of a reaction or the final product of a series of sequential reactions inhibits an enzyme for an earlier step in the reaction series

    heat energy: the energy transferred from one system to another that is not work

    kinetic energy: the type of energy associated with objects in motion

    metabolism: all the chemical reactions that take place inside cells, including those that use energy and those that release energy

    noncompetitive inhibition: a general mechanism of enzyme activity regulation in which a regulatory molecule binds to a site other than the active site and prevents the active site from binding the substrate thus, the inhibitor molecule does not compete with the substrate for the active site allosteric inhibition is a form of noncompetitive inhibition

    potential energy: the type of energy that refers to the potential to do work

    substrate: a molecule on which the enzyme acts

    thermodynamics: the science of the relationships between heat, energy, and work


    شاهد الفيديو: ازدهار الرأسمالية الأوروبية خلال القرن 19م (قد 2022).


تعليقات:

  1. Poldi

    في هذا الشيء. قبل أن أفكر في خلاف ذلك ، أشكرك كثيرًا على مساعدتك في هذا السؤال.

  2. Holdin

    لم يعد هذا استثناء.

  3. Gujora

    أنت تسمح للخطأ. اكتب لي في رئيس الوزراء ، سنناقش.

  4. Condan

    هذه ببساطة رسالة لا تضاهى)

  5. Jordy

    شكرًا لك. ما هو مطلوب)))

  6. Garvan

    لا يمكنني المشاركة في المناقشة الآن - لا يوجد وقت فراغ. سأكون حرا - سأكتب بالتأكيد ما أعتقد.

  7. Bami

    هم مخطئون. I propose to discuss it.



اكتب رسالة