معلومة

2: بنية البروتين - علم الأحياء

2: بنية البروتين - علم الأحياء


We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

البروتينات هي بوليمرات أحادية الوظيفة ، الأحماض الأمينية. تحتوي الأحماض الأمينية العشرون الشائعة التي تحدث بشكل طبيعي على كربون α ، ومجموعة α-amino ، ومجموعة حمض α-carboxylic ، وسلسلة جانبية أو مجموعة جانبية. قد تكون هذه السلاسل الجانبية (أو مجموعات R) إما غير قطبية أو قطبية أو غير مشحونة أو مشحونة ، اعتمادًا على الأس الهيدروجيني و pKأ من المجموعة المؤينة. يظهر نوعان من الأحماض الأمينية الأخرى أحيانًا في البروتينات. أحدهما هو سيلينوسيستين ، الموجود في الأركيا ، والبكتيريا ، والحيوانات ، وقد تم العثور عليه مؤخرًا وهو بيروليزين ، الموجود في الأركيا. سوف نركز فقط على 20 من الأحماض الأمينية الوفيرة التي تحدث بشكل طبيعي.


البروتينات: التركيب والتصنيف (مع رسم بياني)

البروتينات عبارة عن مركبات نيتروجينية عضوية يتم فيها ربط عدد كبير من الأحماض الأمينية معًا بواسطة روابط الببتيد لتشكيل سلاسل طويلة من عديد الببتيد. تتشكل رابطة الببتيد (-CONH-) عندما تتشكل المجموعة الأمينية (-NH2) من أحد الأحماض الأمينية المحتوية على حمض أميني مع مجموعة الكربوكسيل (- COOH) من حمض أميني آخر يزيل جزيء واحد من الماء.

تسمى هذه النهاية من سلسلة عديد الببتيد حيث لا تشارك مجموعة –COOH للحمض الأميني في ارتباط الببتيد بالنهاية الطرفية C. الطرف الآخر من سلسلة عديد الببتيد مع الأحماض الأمينية الحرة –NH2 تسمى المجموعة بالنهاية الطرفية N.

على الرغم من أنه قد يكون هناك مئات من الأحماض الأمينية في سلسلة واحدة من عديد الببتيد ، ولكن هناك فقط حوالي 20 نوعًا مختلفًا من الأحماض الأمينية التي تشكل البروتينات في النباتات (قد يكون هناك تكرار للأحماض الأمينية بشكل مستمر أو على فترات في سلسلة البولي ببتيد).

نظرًا لحجمها الكبير جدًا ، يُطلق على البروتينات اسم الجزيئات العملاقة أو الجزيئات الكبيرة للخلايا. قد يتراوح وزنها الجزيئي من بضعة آلاف إلى أكثر من مليون (10 كهس).

هيكل البروتينات:

يمكن دراسة بنية البروتينات تحت الرؤوس التالية:

(1) الهيكل الأساسي للبروتينات:

تسلسل محدد أو ترتيب الأحماض الأمينية في البولي ببتيد ، تشكل السلسلة الهيكل الأساسي للبروتينات (الشكل 9.25).

(2) التركيب الثانوي للبروتينات (أو هيكل اللولب):

يتم الاحتفاظ بسلسلة البولي ببتيد لجزيء البروتين في شكل ملفوف أو حلزوني بواسطة روابط هيدروجينية يتم إنشاؤها بين روابط الببتيد. يشكل الشكل الملفوف أو الحلزوني لسلسلة البولي ببتيد الحلزون α أو الهيكل الثانوي للبروتين (الشكل 9.26).

على الرغم من أن الروابط الهيدروجينية ضعيفة جدًا ، إلا أنها عندما تكون موجودة بأعداد كبيرة جدًا على طول العمود الفقري لسلسلة البولي ببتيد ، فإنها تعزز بعضها البعض لتثبيت الهيكل الحلزوني.

في بروتين حلزوني نموذجي ،

أنا. ترتبط كل مجموعة NH (من رابطة الببتيد) بمجموعة C = O (من رابطة ببتيدية أخرى) بواسطة رابطة H على مسافة تعادل 3 بقايا حمض أميني.

ثانيا. يحتوي الحلزون α أو الدوران الكامل للملف على حوالي 3.67 من بقايا الأحماض الأمينية.

ثالثا. إن خطوة اللولب هي 5.4 (المسافة العمودية على طول المحور من أي نقطة على اللولب إلى النقطة المقابلة فوقه مباشرة تسمى خطوة اللولب).

رابعا. لذلك ، كل حمض أميني يبعد حوالي 1.5 (5.4 / 3.6) عن بقايا الأحماض الأمينية التالية.

إلى جانب الهيكل الحلزوني ، تحدث أيضًا أنواع أخرى من الهياكل الثانوية للبروتينات. من بين هذه المطابقات β (صفائح مطوية P) هي الأكثر شيوعًا الموجودة في البروتينات الليفية التي تسمى β-keratins. في الصفائح المطوية β ، يتم ربط عدد من سلاسل البولي ببتيد (التي لا تشكل حلزونات) مع روابط H حيث قد يكون اتجاه الحمض الأميني إلى طرف الكربوكسيل في نفس الاتجاه (متوازي) أو معكوس (عكس الموازي).

يعود الفضل إلى لينوس بولينج وروبرت كوري في القيام بعمل رائد في رابطة الببتيد وتنظيم البروتينات. حتى أنهم توقعوا وجود بنى ثانوية للبروتينات قبل سنوات عديدة من توضيح أول بنية كاملة للبروتين.

(3) البنية الثلاثية للبروتينات:

يتم طي سلسلة البولي ببتيد الملفوفة (α-helix) بطرق مختلفة. هذا الطي الذي يكون خاصًا جدًا ببروتين معين يشكل هيكله الثالثي ويتم تفكيكه وتقلصه من خلال هيكله الأساسي (الشكل 9.27).

(البنية الثلاثية للبروتينات هي خاملة للبروتينات النشطة بيولوجيًا ، أي الإنزيمات. تصبح عديمة الفائدة (أو يتم فصلها عن اللمعان) في حالة فقد بنيتها الثلاثية).

يتم تثبيت البنية الثلاثية للبروتين بالقوى التالية الموضحة أيضًا في الشكل 9.28.

أنا. روابط H (بخلاف تلك المؤسس والمخففة بين روابط الببتيد).

ثالثا. روابط أيونية أو روابط ملح.

رابعا. التأثيرات العقيمة ، أي تفاعل السلاسل الجانبية غير القطبية الناتجة عن التنافر المتبادل والخلل في المذيب.

(جميع الجزيئات تمارس قوة تجاذب لمدة أسبوع على بعضها البعض بسبب التفاعل المتبادل بين إلكتروناتها ونواها. هناك تجاذب إلكتروستاتيكي بين إلكترونات جزيء واحد ونواة الآخر بينما من ناحية أخرى ، هناك تنافر إلكتروستاتيكي لـ نوى وإلكترونات الجزيء بواسطة نوى وإلكترونات الجزيء الآخر على التوالي. تُعرف قوة التجاذب الأسبوعية الناتجة بين الجزيئين باسم جذب Van der Waals أو قوة Van der Waals. وتبلغ طاقة هذه القوى حوالي 1 ك .cal / مول).

(4) التركيب الرباعي للبروتينات:

في بعض الأحيان ، ترتبط أكثر من سلاسل متعددة الببتيد معًا لتشكيل جزيء البروتين الفائق أكثر استقرارًا نسبيًا. هذا يشكل التركيب الرباعي للبروتين.

على سبيل المثال ، يوجد في الهيموجلوبين في الدم أربع سلاسل متعددة الببتيد أو وحدات فرعية تخدع وتغير البروتين.

يتم الحفاظ على البنية الرباعية بواسطة قوى مختلفة مثل روابط ثنائية الكبريتيد ، روابط H وما إلى ذلك ، بين سلاسل البولي ببتيد المختلفة للبروتين.

تصنيف البروتينات:

على أساس طبيعة منتجات التحلل المائي بواسطة الأحماض أو الإنزيمات المحللة للبروتينات ، يتم تجميع البروتينات تحت فئتين: -

(أ) البروتينات البسيطة:

تنتج هذه البروتينات الموجودة في التحلل المائي أحماض أمينية فقط. على أساس خصائص الذوبان تصنف البروتينات البسيطة على النحو التالي: -

قابل للذوبان في الماء ومحاليل الملح.

قليل الذوبان في الماء ولكنه قابل للذوبان في المحاليل الملحية.

قابل للذوبان في 70-80٪ كحول ولكنه غير قابل للذوبان في الماء والكحول المطلق.

غير قابل للذوبان في جميع المذيبات المذكورة أعلاه ولكنه قابل للذوبان في حمض أو قلوي.

5. البروتينات الصلبة:

غير قابل للذوبان في المذيبات المائية (توجد في الحيوانات فقط).

(ب) البروتينات المترافقة:

تنتج هذه البروتينات الموجودة في التحلل المائي أحماض أمينية بالإضافة إلى جزء من الأحماض غير الأمينية تسمى المجموعة الاصطناعية.

اعتمادًا على طبيعة المجموعة التعويضية المرتبطة بها ، يتم تصنيف pro & shyteins المتقارن على النحو التالي: -

1. البروتينات النووية (أو الهيستونات):

هذه مرتبطة بالأحماض النووية.

2. البروتينات السكرية:

ترتبط هذه ببعض الكربوهيدرات.

3. الكروموبروتينات:

ترتبط هذه البروتينات ببعض مواد التلوين مثل الكلوروفيل والكاروتينات والفيكوبيلين وما إلى ذلك.

ترتبط ببعض المواد الدهنية أو الدهنية. (توجد بشكل رئيسي في الأغشية السيبرانية).


مراجعة المادة

  • المختبر الرئيسي لعلم وظائف الأعضاء الخلوي في جامعة شانشي الطبية ، وزارة التعليم ، المختبر الرئيسي لعلم وظائف الأعضاء الخلوي في مقاطعة شانشي ، وقسم علم وظائف الأعضاء ، جامعة شانشي الطبية ، تايوان ، الصين

يشكل جائحة متلازمة الالتهاب التنفسي الحاد الوخيم 2 (SARS-CoV-2) تهديدات كبيرة للعالم في العديد من الجوانب. الأساليب العلاجية والوقائية الفعالة بما في ذلك الأدوية واللقاحات لا تزال غير متوفرة على الرغم من أنها قيد التطوير. تعتبر التفاهمات الشاملة حول منطق حياة SARS-CoV-2 وتفاعل الفيروس مع المضيفين مهمين بشكل أساسي في مكافحة SARS-CoV-2. في هذه المراجعة ، لخصنا بإيجاز التطورات الحالية في أبحاث SARS-CoV-2 ، بما في ذلك الوضع الوبائي والخصائص الوبائية للمرض المسبب COVID-19. ناقشنا أيضًا بيولوجيا SARS-CoV-2 ، بما في ذلك آلية التعرف على الأصل والتطور ومستقبلات SARS-CoV-2. وعلى وجه الخصوص ، قدمنا ​​الهياكل البروتينية لـ SARS-CoV-2 وتطوير العلاجات القائمة على الهيكل بما في ذلك الأجسام المضادة والمركبات المضادة للفيروسات واللقاحات ، وأشارنا إلى حدود ووجهات نظر بحث SARS-CoV-2. نتمنى أن تكون المعلومات التي قدمتها هذه المراجعة مفيدة في المعركة العالمية ضد عدوى SARS-CoV-2.


يمكن أن يكشف انحراف الأشعة السينية بواسطة بلورات البروتين عن البنية الدقيقة للبروتين

بدءًا من تسلسل الأحماض الأمينية للبروتين ، يمكن للمرء غالبًا أن يتنبأ بالعناصر الهيكلية الثانوية ، مثل حلزونات الغشاء و # x003b1 ، التي ستكون موجودة في البروتين. ومع ذلك ، ليس من الممكن في الوقت الحاضر استنتاج البنية المطوية ثلاثية الأبعاد للبروتين من تسلسل الأحماض الأمينية الخاصة به ما لم يكن تسلسل الأحماض الأمينية مشابهًا جدًا لتسلسل البروتين الذي يكون هيكله ثلاثي الأبعاد معروفًا بالفعل. التقنية الرئيسية التي تم استخدامها لاكتشاف البنية ثلاثية الأبعاد للجزيئات ، بما في ذلك البروتينات ، عند الدقة الذرية هي تصوير البلورات بالأشعة السينية.

الأشعة السينية ، مثل الضوء ، هي شكل من أشكال الإشعاع الكهرومغناطيسي ، لكن لها طول موجي أقصر بكثير ، عادة حوالي 0.1 نانومتر (قطر ذرة الهيدروجين). إذا تم توجيه حزمة متوازية ضيقة من الأشعة السينية إلى عينة من بروتين نقي ، فإن معظم الأشعة السينية تمر عبرها مباشرة. ومع ذلك ، فإن جزءًا صغيرًا يتشتت بواسطة الذرات الموجودة في العينة. إذا كانت العينة عبارة عن بلورة مرتبة جيدًا ، فإن الموجات المتناثرة تعزز بعضها البعض عند نقاط معينة وتظهر كبقع حيود عندما يتم تسجيل الأشعة السينية بواسطة كاشف مناسب (الشكل 8-45).

الشكل 8-45

البلورات بالأشعة السينية. (أ) يتم توجيه حزمة متوازية ضيقة من الأشعة السينية إلى بلورة جيدة الترتيب (ب). يظهر هنا بلورة بروتينية من كربوكسيلاز ثنائي فوسفات الريبولوز ، وهو إنزيم له دور مركزي في ثاني أكسيد الكربون.2 التثبيت أثناء التمثيل الضوئي. بعض (المزيد)

يحتوي موقع وشدة كل بقعة في نمط حيود الأشعة السينية على معلومات حول مواقع الذرات في البلورة التي أدت إلى ظهورها. يعد استنتاج البنية ثلاثية الأبعاد لجزيء كبير من نمط الانعراج لبلورته مهمة معقدة ولم يتم تحقيقها بالنسبة لجزيء البروتين حتى عام 1960. ولكن في السنوات الأخيرة ، أصبح تحليل حيود الأشعة السينية آليًا بشكل متزايد ، والآن هو الأبطأ من المحتمل أن تكون الخطوة هي توليد بلورات بروتينية مناسبة. يتطلب هذا كميات كبيرة من البروتين النقي جدًا وغالبًا ما ينطوي على سنوات من التجربة والخطأ ، والبحث عن ظروف التبلور المناسبة. لا يزال هناك العديد من البروتينات ، وخاصة بروتينات الغشاء ، التي قاومت حتى الآن كل محاولات بلورتها.

ينتج عن تحليل نمط الانعراج الناتج خريطة معقدة ثلاثية الأبعاد لكثافة الإلكترون. تفسير هذه الخريطة & # x02014 ترجمة معالمها إلى هيكل ثلاثي الأبعاد & # x02014 هو إجراء معقد يتطلب معرفة تسلسل الأحماض الأمينية للبروتين. إلى حد كبير عن طريق التجربة والخطأ ، يتم ربط التسلسل وخريطة كثافة الإلكترون بواسطة الكمبيوتر لإعطاء أفضل ملاءمة ممكنة. تعتمد موثوقية النموذج الذري النهائي على دقة البيانات البلورية الأصلية: قد ينتج عن دقة 0.5 نانومتر خريطة منخفضة الدقة للعمود الفقري متعدد الببتيد ، في حين أن دقة 0.15 نانومتر تسمح لجميع الذرات غير الهيدروجينية في الجزيء يتم وضعها بشكل موثوق.

غالبًا ما يكون النموذج الذري الكامل معقدًا للغاية بحيث لا يمكن تقديره بشكل مباشر ، ولكن يمكن اشتقاق النسخ المبسطة التي تُظهر السمات الهيكلية الأساسية للبروتين بسهولة منه (انظر اللوحة 3-2 ، ص 138 & # x02013139). تم الآن تحديد الهياكل ثلاثية الأبعاد لحوالي 10000 بروتين مختلف عن طريق التصوير البلوري بالأشعة السينية أو عن طريق التحليل الطيفي بالرنين المغناطيسي النووي (انظر أدناه) & # x02014 بما يكفي للبدء في ظهور عائلات الهياكل المشتركة. غالبًا ما تبدو هذه الهياكل أو طيات البروتين أكثر حفظًا في التطور من تسلسلات الأحماض الأمينية التي تشكلها (انظر الشكل 3-15).

يمكن أيضًا تطبيق تقنيات التصوير البلوري بالأشعة السينية في دراسة المجمعات الجزيئية. في انتصار حديث ، تم استخدام الطريقة لحل بنية الريبوسوم ، وهو آلة خلوية كبيرة ومعقدة مصنوعة من عدة RNAs وأكثر من 50 بروتينًا (انظر الشكل 6-64). يتطلب التحديد استخدام السنكروترون ، وهو مصدر إشعاع يولد أشعة سينية بالكثافة اللازمة لتحليل بلورات مثل هذه المجمعات الجزيئية الكبيرة.


استقرار البروتين

  • البروتينات هي جزيئات حساسة للغاية. يستخدم المصطلح & # 8216 الحالة الأصلية & # 8217 لوصف البروتين في شكله الطبيعي الأكثر استقرارًا ، في الموقع. يمكن أن تتعطل هذه الحالة الأصلية بسبب عدد من عوامل الإجهاد الخارجية ، بما في ذلك درجة الحرارة ودرجة الحموضة وإزالة المياه ووجود أسطح كارهة للماء ووجود أيونات معدنية وقص عالي.
  • يُطلق على فقدان البنية الثانوية أو الثالثة أو الرباعية بسبب التعرض للإجهاد اسم تمسخ. ينتج عن التمسخ في تكشف البروتين إلى شكل عشوائي أو غير منظم.
  • يمكن أن يكون للبروتين المُحوَّل طبيعة نشاط مختلف تمامًا عن البروتين في شكله الأصلي ، وعادةً ما يفقد وظيفته البيولوجية. بالإضافة إلى تغيير طبيعة البروتينات ، يمكن للبروتينات أيضًا تكوين تجمعات تحت ظروف إجهاد معينة. غالبًا ما يتم إنتاج الركام أثناء عملية التصنيع وعادة ما يكون غير مرغوب فيه ، ويرجع ذلك إلى حد كبير إلى احتمال تسببها في استجابات مناعية معاكسة عند تناولها.

تنزيل: Ligands

عن طريق إدخال معرفات المكونات الكيميائية ، يمكن تنزيل ملفات SDF ذات الإحداثيات الترابطية.

  • إحداثيات أول مثيل مكون كيميائي من كل إدخال PDB
  • إحداثيات جميع مثيلات المكونات الكيميائية من كل إدخال PDB
  • إحداثيات مثالية من قاموس المكونات الكيميائية

خدمات تنزيل الملفات

عمليات البحث والتقارير التي يتم إجراؤها على موقع RCSB PDB هذا تستخدم البيانات من أرشيف PDB. يتم الاحتفاظ بأرشيف PDB بواسطة & nbspwwPDB في الأرشيف الرئيسي ، ftp.wwpdb.org (تفاصيل تنزيل البيانات) والأرشيف الذي تم إصداره ، ftp-versioned.wwpdb.org (تفاصيل الإصدار).

  • الدليل & nbsppub / pdb & nbspis هو دليل الإدخال لأرشيف PDB.
  • يحتوي الدليل & nbsppub / pdb / data / architecture / split & nbsp على محتويات PDB الحالية بما في ذلك ملفات الإحداثيات المنسقة PDB و mmCIF و PDBML / XML وعوامل الهيكل وقيود NMR

اللقطات السنوية لأرشيف PDB متوفرة. & nbsp

خدمات الويب

يتم توفير الوصول البرمجي إلى الهياكل الفردية و / أو عناصر البيانات المحددة من خلال واجهات برنامج تطبيق خدمة الويب (APIs).

اتصل بـ RCSB PDB & nbspwith أسئلة مقترحة لخدمات محددة.

الاستكشافات الجزيئيةمن خلال علم الأحياء والطب

PDB-101 عبارة عن بوابة إلكترونية للمعلمين والطلاب وعامة الناس لتعزيز الاستكشاف في عالم البروتينات والأحماض النووية.

تصفح جميع موارد PDB-101 حسب الموضوع البيولوجي أو ابدأ في الاستكشاف:

جزيء الشهر

يقدم حسابات قصيرة على جزيئات مختارة من بنك بيانات البروتين.

أخبار وأحداث

الاجتماعات والفعاليات القادمة RCSB ستعقد

أحداث غير متوقعة

الوصول إلى المواد التي تعزز الاستكشاف في عالم البروتينات والأحماض النووية.

دليل لبيانات PDB

يعد فهم بيانات PDB مرجعًا للمساعدة في استكشاف مدخلات PDB الفردية وتفسيرها.

مناهج

مواد تعليمية عملية وأصلية وأنشطة فردية وجماعية.

أرشيف Geis الرقمي

شاهد الرسوم التوضيحية الأيقونية للفنان الموهوب إيرفينغ جيس (1908-1997) في سياق هياكل PDB والمعلومات التعليمية.


2 إجابات 2

ما هي الدقة التي يمكننا توقعها في بنية البروتين العالي

هذا يعتمد على البروتين. إذا كان التسلسل الأساسي يتطابق بشكل وثيق مع تسلسل البروتين الذي تم بالفعل حل الهيكل الخاص به ، إذن الأساليب القائمة على القوالب لنمذجة بنية ثلاثية الأبعاد يمكن استخدامها (ويعرف أيضًا باسم نمذجة التماثل). تميل هذه الأساليب إلى أن تكون دقيقة ، وفقًا لتقييم درجة نمذجة القوالب ، على الرغم من أن تأكيد البنية البلورية متاح فقط لأقلية من النماذج (1٪ ، وفقًا لورقة 2010 هذه).

بالنسبة للبروتينات التي لا تحتوي على متماثلات تم حلها هيكليًا ، البداية قابلة للطي غالبًا ما يستخدم ، والذي يعتمد على تقييم الميكانيكا الجزيئية لطي سلسلة الببتيد التكراري للعثور على الهياكل التي تقلل من طاقة جيبس ​​الحرة. تشمل البرامج الشائعة للنمذجة الميكانيكية الجزيئية للبروتين CHARMM و AMBER. بداية أساليب حسابية مكثفة ويصعب التحقق من صحتها.

"لماذا يمكن لخلية أن تصنع نفس بنية البروتين بالضبط آلاف المرات باستخدام قوانين فيزيائية معروفة لنا ، لكن علينا تخمينها باستخدام التعلم الآلي"؟ لماذا هو صعب؟

من الصعب معرفة جميع العوامل الخلوية الموجودة عند تصنيع بروتين معين وكيف تؤثر هذه العوامل على طي البروتين. ما هي درجة الحرارة ودرجة الحموضة القريبة من الريبوسوم؟ هل البروتينات المرافقة متورطة؟ هل الهيكل الأقل طاقة هو الهيكل الحقيقي ، أم أن الهيكل الأصلي يقع في حد أدنى محلي ومستقر مع إمكانات وظيفية يختارها التطور؟ يمكن العثور على مناقشة جيدة لتلك النقطة الأخيرة على Quora.


تحليل بنية البروتين

تجعل تعقيدات بنية البروتين توضيح بنية البروتين الكاملة أمرًا صعبًا للغاية حتى مع وجود أكثر المعدات التحليلية تقدمًا. يمكن استخدام محلل الأحماض الأمينية لتحديد الأحماض الأمينية الموجودة والنسب المولية لكل منها. يمكن بعد ذلك تحليل تسلسل البروتين عن طريق رسم خرائط الببتيد واستخدام تدهور Edman أو التحليل الطيفي الشامل. هذه العملية روتينية بالنسبة للببتيدات والبروتينات الصغيرة ولكنها تصبح أكثر تعقيدًا بالنسبة للبروتينات الكبيرة متعددة القوالب.

يستلزم رسم خرائط الببتيد عمومًا معالجة البروتين بأنزيمات بروتياز مختلفة لتقطيع التسلسل إلى ببتيدات أصغر في مواقع انقسام محددة. اثنان من الإنزيمات الشائعة الاستخدام هما التربسين وكيموتربسين. أصبح التحليل الطيفي الشامل أداة لا تقدر بثمن لتحليل البروتينات المهضومة بالإنزيم ، عن طريق طرق البصمة الببتيدية والبحث في قاعدة البيانات. يتضمن تدهور Edman الانقسام والفصل والتعرف على حمض أميني واحد في وقت واحد من الببتيد القصير ، بدءًا من الطرف N.

إحدى الطرق المستخدمة لوصف البنية الثانوية للبروتين هي التحليل الطيفي ثنائي اللون (CD). الأنواع المختلفة من البنية الثانوية ، α-helix ، و ß-sheet والملف العشوائي ، جميعها لها أطياف ثنائية اللون دائرية مميزة في منطقة الأشعة فوق البنفسجية البعيدة من الطيف (190-250 نانومتر). يمكن استخدام هذه الأطياف لتقريب جزء البروتين بأكمله المكون من كل نوع من الهياكل.

يتم إجراء تحليل أكثر اكتمالاً وعالي الدقة للبنية ثلاثية الأبعاد للبروتين باستخدام علم البلورات بالأشعة السينية أو تحليل الرنين المغناطيسي النووي (NMR). لتحديد البنية ثلاثية الأبعاد للبروتين عن طريق حيود الأشعة السينية ، يلزم وجود بلورة مفردة كبيرة جيدة الترتيب. يسمح حيود الأشعة السينية بقياس المسافات القصيرة بين الذرات وينتج خريطة ثلاثية الأبعاد لكثافة الإلكترون ، والتي يمكن استخدامها لبناء نموذج لبنية البروتين.

إن استخدام الرنين المغناطيسي النووي لتحديد البنية ثلاثية الأبعاد للبروتين له بعض المزايا على حيود الأشعة السينية من حيث أنه يمكن تنفيذه في محلول وبالتالي فإن البروتين خالٍ من قيود الشبكة البلورية. تقنيات الرنين المغناطيسي النووي ثنائية الأبعاد المستخدمة عمومًا هي NOESY ، والتي تقيس المسافات بين الذرات عبر الفضاء ، و COESY ، التي تقيس المسافات من خلال الروابط.


الأحماض الأمينية لها مجموعات R مختلفة. ستكون بعض مجموعات R هذه محبة للماء ، مما يجعل الحمض الأميني قطبيًا ، بينما سيكون البعض الآخر كارهًا للماء ، مما يجعل الأحماض الأمينية غير قطبية. يؤثر توزيع الأحماض الأمينية القطبية وغير القطبية في البروتين على وظيفة وموقع البروتين داخل الجسم. توجد الأحماض الأمينية غير القطبية في وسط البروتينات القابلة للذوبان في الماء بينما توجد الأحماض الأمينية القطبية على السطح.

أمثلة على كيفية تأثير توزيع الأحماض الأمينية غير القطبية والقطبية على وظيفة البروتين وموقعه:

التحكم في موضع البروتينات في الأغشية: تؤدي الأحماض الأمينية غير القطبية إلى تضمين البروتينات في الأغشية بينما تتسبب الأحماض الأمينية القطبية في بروز أجزاء من البروتينات من الغشاء.

خلق قنوات ماء من خلال الأغشية: توجد الأحماض الأمينية القطبية داخل البروتينات الغشائية وتخلق قناة يمكن للجزيئات المحبة للماء أن تمر من خلالها.

خصوصية الموقع النشط في الإنزيمات: إذا كانت الأحماض الأمينية في الموقع النشط للإنزيم غير قطبية ، فإنها تجعل هذا الموقع النشط خاصًا بمادة غير قطبية. من ناحية أخرى ، إذا كان الموقع النشط مكونًا من أحماض أمينية قطبية ، فإن الموقع النشط يكون خاصًا بمادة قطبية.


هياكل البروتين والأمراض

ترتبط بعض الاختلافات في تسلسل الأحماض الأمينية للبروتينات ارتباطًا مباشرًا بالمرض. مثال واضح هو مرض فقر الدم المنجلي. يؤدي اختلاف واحد في الموضع رقم 6 في تسلسل الأحماض الأمينية لسلسلة & # x03B2 للهيموجلوبين (تم العثور على حمض أميني فالين في الشخص المصاب بمرض الخلايا المنجلية بدلاً من حمض الجلوتاميك) في تجميع جزيئات الهيموجلوبين مع الاستطالة اللاحقة (الشكل المنجلي) وهشاشة خلايا الدم الحمراء. تم تعريف مرض التليف الكيسي الآن على أنه طفرات في جين معين يرمز لبروتين غشاء الخلية الذي يعمل على ضخ أيونات الكلوريد خارج الخلية. هذا البروتين في التليف الكيسي معيب في هذه الوظيفة لأن تسلسل الأحماض الأمينية يختلف عن الطبيعي.


شاهد الفيديو: 4- ماهي مستويات البنية الفراغية للبروتين الوحدة 2: العلاقة بين بنية و وظيفة البروتين . (يوليو 2022).


تعليقات:

  1. Jimmy

    يمكنني البحث عن ارتباط إلى موقع يحتوي على الكثير من المعلومات حول هذه المشكلة.

  2. Abdalla

    الصباح أكثر حكمة من المساء.

  3. Fitche

    عذرا ، أن أقاطعك ، لكن من الضروري بالنسبة لي المزيد من المعلومات.

  4. Davi

    لا محادثات!



اكتب رسالة