معلومة

F7. تأثير مسعور وتمسخ البروتين - علم الأحياء

F7. تأثير مسعور وتمسخ البروتين - علم الأحياء


We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

يوضح الرسم البياني أعلاه الحد الأقصى في عدم ذوبان البنزين. إذا قمت باستقراء منحنى DG في هذا النطاق من درجات الحرارة المتناقصة بعد النطاق الموضح في الرسم البياني ، فسوف يعبر المحور X ويصبح <0 ، مما يعني أنه من المفضل أن يذوب البنزين في الماء. هل يمتد سلوك درجات الحرارة المنخفضة لتفاعلات البنزين / الماء (يصبح أكثر قابلية للذوبان مع انخفاض درجة الحرارة من درجة الحرارة القصوى لعدم قابليته للذوبان) إلى ويتنبأ بسلوك البروتين عند درجة حرارة منخفضة؟ (توضح الأشكال التالية التشابه بين قابلية ذوبان البنزين في الماء وتمسخ البروتين.

الشكل: القياس بين قابلية ذوبان البنزين في الماء وتمسخ البروتين

في الشكل ، تشير F إلى سلاسل جانبية Phe ، والتي يمكن دفنها ، وعزلها من الماء كما لو كانت في الحالة الأصلية للبروتين ، وتعرضها للماء ، كما قد تكون في حالة تغيير الصفات.) الإجابة هي نعم ، في درجة حرارة منخفضة. إن التشابه مع كون البنزين أكثر قابلية للذوبان في درجات الحرارة المنخفضة هو أن السلاسل الجانبية الكارهة للماء في البروتين تصبح أكثر عرضة للانقلب في الماء ، مما يؤدي إلى تغيير طبيعة البروتين. يتنبأ سلوك درجات الحرارة المنخفضة بتمسخ البروتين في درجات الحرارة المنخفضة. وقد لوحظت هذه الظاهرة. لاحظ أنه لا يتطلب تغيير الحالة عندما تفضل السلاسل الجانبية غير القطبية أن تكون في الماء. مجرد تغيير في هذا الاتجاه قد يكون كافيًا لقلب التوازن ويؤدي إلى تمسخ البروتين المستقر هامشيًا. يرجى ملاحظة أننا نحاول استقراء المعلمات الديناميكية الحرارية المرتبطة بقابلية ذوبان البنزين في الماء إلى تمسخ البروتين ، وليس لذوبان البروتين في الماء!

ماذا عن ارتفاع درجة الحرارة؟ تفسد طبيعة البروتينات مع زيادة درجة الحرارة إلى النطاق الذي يصل فيه منحنى DG للبنزين إلى ذروته. إذا كانت المخلفات الكارهة للماء تتصرف مثل البنزين ، فإنها ترغب في أن تظل مدفونة ولا تقلب في الماء حيث ترتفع درجة الحرارة إلى الحد الأقصى في منحنى DG. ومن ثم فإن هذا يتنبأ بأن البروتين يجب أن يصبح أكثر استقرارًا. ما الذي يفسر بعد ذلك تمسخ البروتينات في درجة حرارة عالية؟ عامل آخر يجب أن يفسر ذلك. ما هذا؟

تذكر التحولات إلى التغييرات التوافقية في بقايا الأحماض الدهنية في الجسيمات الشحمية؟ مع زيادة درجة الحرارة ، يصبح المزيد من المطابقة متاحًا ومشغولًا. ضع في اعتبارك البروتين. في درجات الحرارة المنخفضة ، تكون دولة أصلية واحدة فقط واختيار رقم ، ربما 100 حالة مشوهة يمكن الوصول إليها. في درجات الحرارة المرتفعة ، لا تزال هناك دولة أصلية واحدة فقط ، ولكن من المحتمل أن يكون هناك 1000 حالة مشوهة يمكن الوصول إليها. بشكل أكثر دقة ، فكر في البروتين الموجود في مجموعة من المطابقات. مع زيادة درجة الحرارة ، يمكن ملء المزيد من الحالات التي تم تغيير طبيعتها ، مقارنة بدرجات الحرارة المنخفضة ، مما يؤدي إلى قوة دافعة غير متوقعة تفضل الانكشاف. ما هي الطريقة التي ستدفع بها الإنتروبيا التوافقية التسلسلية البروتين عند درجة حرارة عالية؟ من الواضح أنه سيتم دفعه إلى أكبر عدد من الدول - إلى حالة التشويه. ومن ثم فإن التعريف الحديث للتأثير الكارثي يمكن أن يفسر التمسخ الناتج عن درجات الحرارة المنخفضة ، ولكن ليس التمسخ الناتج عن درجات الحرارة العالية.

تذكر عندما ناقشنا الديناميكا الحرارية لنقل الكحولات الأليفاتية من الماء إلى الكحول النقي؟ قررنا أن DGo كان <0 (مفضل) ، وأن DHo> 0 (غير مفضل) و DSo> 0 (مفضل). تذكر أيضًا أن هذه الأرقام مشتقة عند درجة حرارة واحدة. لقد فوجئنا إلى حد ما بأن DHo> 0 لأن هذا يشير إلى أنه من وجهة نظر المحتوى الحراري ، فإن تفاعلات الكحول والماء أو تفاعلات الماء والماء المحيطة بسلسلة الهيدروكربون أكثر ملاءمة من تفاعلات الكحول والكحول أو تفاعلات الماء والماء بالجملة . إن تحرير الماء المهيكل المحيط بالسلسلة الأليفاتية عند نقل الكحول إلى الكحول النقي هو القوة الدافعة للتفاعل. ماذا يحدث في درجات حرارة مختلفة؟ آمل أن يكون من المنطقي أن تتغير تأثيرات الانتروبيا مع درجة الحرارة ، كما هو موضح أعلاه. وبالمثل ، من المنطقي أن يتغير المحتوى الحراري. ومن ثم ، فإن DH و DS لنقل البرمائيات إلى الماء سيكونان دالة لدرجة الحرارة - أي أن التفاعل يستمر مع DCp.

روابط انترنت:

  • تأثير مسعور
  • H- السندات
  • عرض تأثير مسعور

الأدب على الإنترنت:

  1. K.A Dill and J.L MacCallum ، مشكلة طي البروتين ، 50 عامًا ، Science 338 ، 1042-1046 (2012). (PDF) (نص كامل على الإنترنت) (بودكاست)
  2. Southall، NT، K.A. شبت ، و A.D.J. Haymet. منظر لتأثير مسعور. مجلة الكيمياء الفيزيائية B 106: 521-533 (2002). (بي دي إف)
  3. ملخص الدراسات من الجزيئات الصغيرة (N- ميثياسيتاميد والبنزين)

من الواضح أن البروتينات ليست مستقرة إلى هذا الحد ، ويجب أن تُجمع العديد من المساهمات ذات الأحجام المتفاوتة لإعطاء البروتينات ثباتًا هامشيًا في ظل الظروف الفسيولوجية. يجب أن يلعب التفاعل الكارثي للماء ، المحدد بالمعنى الجديد ، دورًا رئيسيًا في الاستقرار. أيضًا ، نظرًا لأن البروتينات معبأة للغاية مقارنة بحالة فقدان التشوه الطبيعي ، يجب على قوات لندن أيضًا أن تلعب دورًا مهمًا. (تذكر أن قوى التشتت قصيرة المدى وتصبح أكثر أهمية في ظل ظروف التعبئة الأقرب.) الطي المقابل هو الانتروبيا التوافقية المتسلسلة التي تم وصفها للتو. نظرًا لأن البروتينات مستقرة جدًا بشكل هامشي ، فحتى سلسلة جانبية أيونية مدفونة غير مقترنة ، أو 1-2 متبرع ومقبول لسندات H مدفونة غير مقترنة في البروتين قد تكون كافية "لتفكيك" البنية الأصلية ، مما يؤدي إلى الحالة المشوهة.


شاهد الفيديو: لو اتعضيت من كلب أو قطة. نصائح للعلاج والحماية (قد 2022).


تعليقات:

  1. Zulujinn

    أنا متأكد من أنك مخطئ.

  2. Darg

    لقد ضربت العلامة. أعتقد ، ما هو الفكر ممتاز.

  3. Stoke

    سيتغلب المشاة على الطريق. أتمنى ألا تتوقف أبدًا وتكون شخصًا مبدعًا - إلى الأبد!

  4. Gugor

    في رأيي ، هم مخطئون. أقترح مناقشته. اكتب لي في رئيس الوزراء ، يتحدث إليك.



اكتب رسالة